8 Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

8 Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Faktor – faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah agen atau kondisi yang dapat mengubah fungsi enzim. Enzim adalah kelas protein yang tugasnya mempercepat reaksi biokimia. Biomolekul ini sangat penting untuk semua bentuk kehidupan, tumbuhan , jamur, bakteri, protista, dan hewan.

Enzim sangat penting dalam sejumlah reaksi penting bagi organisme, seperti menghilangkan senyawa beracun, memecah makanan, dan menghasilkan energi.

8 Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Representasi dari enzim Polyneuridine-Aldehyde Esterase.

Dengan demikian, enzim seperti mesin molekuler yang memfasilitasi tugas sel dan, dalam banyak kesempatan, fungsinya dipengaruhi atau disukai dalam kondisi tertentu.

Daftar Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

konsentrasi enzim

Dengan meningkatnya konsentrasi enzim, laju reaksi meningkat secara proporsional. Namun, hal ini hanya terjadi sampai konsentrasi tertentu, karena pada saat tertentu kecepatannya menjadi konstan.

Properti ini digunakan untuk menentukan aktivitas enzim serum (dari serum darah) untuk diagnosis penyakit.

konsentrasi substrat

Meningkatkan konsentrasi substrat meningkatkan laju reaksi. Hal ini dikarenakan lebih banyak molekul substrat yang akan bertumbukan dengan molekul enzim, sehingga produk akan lebih cepat terbentuk.

Namun, bila melebihi konsentrasi substrat tertentu tidak akan berpengaruh pada kecepatan reaksi, karena enzim akan jenuh dan bekerja pada kecepatan maksimumnya.

pH

Perubahan konsentrasi ion hidrogen (pH) sangat mempengaruhi aktivitas enzim. Karena ion-ion ini bermuatan, mereka menghasilkan gaya tarik menarik dan tolak menolak antara ikatan hidrogen dan ion dalam enzim. Interferensi ini menghasilkan perubahan bentuk enzim, sehingga mempengaruhi aktivitasnya.

Setiap enzim memiliki pH optimal di mana laju reaksi maksimum. Dengan demikian, pH optimal untuk suatu enzim tergantung pada di mana ia berfungsi secara normal.

Misalnya, enzim usus memiliki pH optimal sekitar 7,5 (sedikit basa). Sebaliknya, enzim di lambung memiliki pH optimal sekitar 2 (sangat asam).

Salinitas

Konsentrasi garam juga mempengaruhi potensial ionik dan akibatnya mereka dapat mengganggu ikatan enzim tertentu, yang dapat menjadi bagian dari situs aktif yang sama. Dalam kasus ini, seperti halnya pH, aktivitas enzim akan terpengaruh.

Suhu

Dengan meningkatnya suhu, aktivitas enzim meningkat dan, akibatnya, laju reaksi. Namun, suhu yang sangat tinggi mendenaturasi enzim, ini berarti kelebihan energi memutuskan ikatan yang mempertahankan strukturnya, menyebabkannya tidak berfungsi secara optimal.

Dengan demikian, laju reaksi menurun dengan cepat karena energi panas mendenaturasi enzim. Efek ini dapat diamati secara grafis dalam kurva berbentuk lonceng, di mana laju reaksi terkait dengan suhu.

Suhu di mana laju reaksi maksimum terjadi disebut suhu enzim optimum, yang diamati pada titik tertinggi kurva.

Nilai ini berbeda untuk enzim yang berbeda. Namun, sebagian besar enzim dalam tubuh manusia memiliki suhu optimal sekitar 37,0 °C.

Singkatnya, dengan meningkatnya suhu, awalnya laju reaksi akan meningkat karena peningkatan energi kinetik. Namun, efek pemutusan ikatan akan semakin besar, dan laju reaksi akan mulai menurun.

Konsentrasi produk

Akumulasi produk reaksi umumnya memperlambat enzim. Dalam beberapa enzim, produk bergabung dengan situs aktifnya untuk membentuk kompleks yang longgar dan dengan demikian menghambat aktivitas enzim.

Dalam sistem kehidupan, jenis penghambatan ini umumnya dicegah dengan penghilangan cepat produk yang terbentuk.

Aktivator enzim

Beberapa enzim memerlukan kehadiran unsur lain agar berfungsi lebih baik, ini dapat berupa kation logam anorganik seperti Mg 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ , Co 2+ , Cu 2+ , Na + , K + , dll.

Pada kesempatan langka, anion juga diperlukan untuk aktivitas enzimatik, misalnya, anion klorida (CI-) untuk amilase. Ion-ion kecil ini disebut kofaktor enzim.

Ada juga kelompok unsur lain yang mendorong aktivitas enzim, yang disebut koenzim. Koenzim adalah molekul organik yang mengandung karbon, seperti vitamin yang ditemukan dalam makanan.

Contohnya adalah vitamin B12, yang merupakan koenzim metionin sintase, enzim yang diperlukan untuk metabolisme protein dalam tubuh.

Inhibitor enzim

Inhibitor enzim adalah zat yang secara negatif mempengaruhi fungsi enzim dan akibatnya memperlambat atau dalam beberapa kasus menghentikan katalisis.

Ada tiga jenis umum penghambatan enzim: kompetitif, non-kompetitif, dan penghambatan substrat:

Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah senyawa kimia seperti substrat yang dapat bereaksi dengan situs aktif enzim. Ketika situs aktif enzim telah terikat pada inhibitor kompetitif, substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.

Inhibitor non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif juga merupakan senyawa kimia yang mengikat ke situs lain di situs aktif enzim, yang disebut situs alosterik. Akibatnya, enzim berubah bentuk dan tidak dapat lagi dengan mudah mengikat substratnya, sehingga enzim tidak dapat berfungsi dengan baik.

Referensi

  1. Alter, S. (2000). Biologi: Memahami Kehidupan (edisi ke-3). Pembelajaran Jones dan Bartlett.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (edisi ke-8). WH Freeman dan Perusahaan.
  3. Russel, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Ilmu yang dinamis (edisi pertama). Thomson Brooks / Cole.
  4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kimia untuk Hari Ini: Umum, Organik, dan Biokimia (edisi ke-9). Cengage Belajar.
  5. Stoker, H. (2013). Kimia Organik dan Biologi (edisi ke-6). Brooks / Cole Cengage Belajar.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Dasar-dasar Biokimia: Kehidupan di Tingkat Molekuler (edisi ke-5). Wiley.