peroksidase sebagian besar hemoproteins dengan aktivitas enzimatik mengkatalisis oksidasi dari berbagai substrat organik dan anorganik menggunakan hidrogen peroksida ini atau zat lainnya yang tidak terkait.
Dalam arti luas, istilah “peroksidase” mencakup enzim seperti NAD- dan NADP-peroksidase, asam lemak-peroksidase, sitokrom-peroksidase, glutathione-peroksidase, dan banyak enzim non-spesifik lainnya.
Diagram protein peroksidase yang bergantung pada heme (Sumber: Jawahar Swaminathan dan staf MSD di European Bioinformatics Institute [Domain publik] melalui Wikimedia Commons)
Namun, lebih umum digunakan untuk merujuk pada enzim nonspesifik dari sumber berbeda yang memiliki aktivitas oksidoreduktase dan yang menggunakan hidrogen peroksida dan substrat lain untuk mengkatalisis reaksi reduksi oksidasi.
Heme peroksidase sangat umum di alam. Mereka ditemukan pada hewan, tumbuhan tingkat tinggi, ragi, jamur, dan bakteri.
Pada mamalia, ini diproduksi oleh sel darah putih, rahim, limpa dan hati, kelenjar ludah, dinding perut, paru-paru, kelenjar tiroid, dan jaringan lain.
Pada tumbuhan, spesies tumbuhan yang kaya akan peroksidase adalah lobak dan pohon ara. Peroksidase yang dimurnikan dari lobak telah dipelajari secara ekstensif dan digunakan untuk berbagai tujuan dalam biologi eksperimental dan biokimia.
Dalam sel eukariotik, enzim penting ini biasanya ditemukan dalam organel khusus yang dikenal sebagai ” peroksisom, ” yang dikelilingi oleh membran tunggal dan terlibat dalam berbagai proses metabolisme seluler.
Indeks artikel
Struktur
Terlepas dari sedikit homologi yang ada di antara kelas peroksidase yang berbeda, telah ditentukan bahwa struktur sekunder mereka dan cara pengaturannya cukup dipertahankan di antara spesies yang berbeda.
Ada beberapa pengecualian, tetapi sebagian besar peroksidase adalah glikoprotein dan karbohidrat diyakini berkontribusi pada stabilitasnya pada suhu tinggi.
Protein ini memiliki berat molekul berkisar 35-150 kDa, yang setara dengan sekitar 250 dan 730 amino residu asam.
Dengan pengecualian mieloperoksidase, semua molekul jenis ini dalam strukturnya mengandung gugus heme yang, dalam keadaan istirahat, memiliki atom besi dalam keadaan oksidasi Fe + 3. Tumbuhan memiliki gugus prostetik yang dikenal sebagai ferroporfirin XI.
Peroksidase memiliki dua domain struktural yang “mengelilingi” kelompok heme dan masing-masing domain ini adalah produk dari ekspresi gen yang mengalami peristiwa duplikasi. Struktur ini terdiri dari lebih dari 10 heliks alfa yang dihubungkan oleh loop dan putaran polipeptida.
Pelipatan molekul yang tepat tampaknya bergantung pada keberadaan residu glisin dan prolin yang terkonservasi, serta residu asam aspartat dan residu arginin yang membentuk jembatan garam di antara keduanya yang menghubungkan kedua domain struktural.
Fitur
Fungsi utama enzim peroksidase adalah menghilangkan hidrogen peroksida dari lingkungan seluler, yang dapat dihasilkan oleh mekanisme yang berbeda dan yang dapat mewakili ancaman serius terhadap stabilitas intraseluler.
Namun, dalam proses penghilangan spesies oksigen reaktif ini (di mana oksigen memiliki tingkat oksidasi menengah), peroksidase menggunakan kapasitas pengoksidasi zat ini untuk memenuhi fungsi penting lainnya untuk metabolisme.
Pada tumbuhan, protein ini merupakan bagian penting dari proses lignifikasi dan mekanisme pertahanan pada jaringan yang terinfeksi patogen atau yang telah mengalami kerusakan fisik.
Dalam konteks ilmiah, aplikasi baru telah muncul untuk peroksidase dan ini termasuk pengolahan air limbah yang mengandung senyawa fenolik, sintesis senyawa aromatik dan penghilangan peroksida dari makanan atau bahan limbah.
Dalam istilah analitis dan diagnostik, peroksidase lobak mungkin merupakan enzim yang paling banyak digunakan untuk pembuatan antibodi terkonjugasi yang digunakan untuk tes penyerapan imunologis seperti ELISA ( Enzyme-linked immunosorbent assay ) dan juga untuk penentuan berbagai jenis senyawa.
Mekanisme aksi
Proses katalitik peroksidase terjadi melalui langkah-langkah berurutan yang dimulai dengan interaksi antara situs aktif enzim dan hidrogen peroksida, yang mengoksidasi atom besi pada gugus heme dan menghasilkan senyawa antara yang tidak stabil yang dikenal sebagai senyawa I (CoI).
Protein teroksidasi (CoI) kemudian memiliki gugus heme dengan atom besi yang berubah dari keadaan oksidasi III ke keadaan IV dan untuk proses ini hidrogen peroksida direduksi menjadi air.
Senyawa I mampu mengoksidasi substrat donor elektron, membentuk radikal substrat dan menjadi spesies kimia baru yang dikenal sebagai Senyawa II (CoII), yang kemudian direduksi oleh molekul substrat kedua, meregenerasi besi dalam keadaan III dan menghasilkan radikal lain.
Jenis
-Menurut tubuh
Peroksidase dikelompokkan menjadi tiga kelas tergantung pada organisme di mana mereka ditemukan:
– Kelas I: peroksidase prokariotik intraseluler.
– Kelas II: peroksidase jamur ekstraseluler.
– Kelas III: peroksidase nabati yang disekresikan.
Berlawanan dengan protein kelas I, protein kelas II dan III memiliki jembatan disulfida yang dibangun di antara residu sistein dalam strukturnya, yang memberi mereka kekakuan yang jauh lebih besar.
Protein kelas II dan III juga berbeda dari kelas I dalam hal mereka umumnya memiliki glikosilasi pada permukaannya.
-Menurut situs aktif
Secara mekanis, peroksidase juga dapat dikategorikan menurut sifat atom yang ditemukan di pusat katalitiknya. Dengan cara ini, hemoperoksidase (yang paling umum), vanadium-haloperoksidase dan lainnya telah dijelaskan.
hemoperoksidase
Seperti yang telah disebutkan, peroksidase ini memiliki gugus prostetik di pusat katalitiknya yang dikenal sebagai gugus heme. Atom besi di tempat ini dikoordinasikan oleh empat ikatan dengan atom nitrogen.
Vanadium-Haloperoksidase
Alih-alih gugus heme, vanadium-haloperoksidase memiliki vanadat sebagai gugus prostetik. Enzim ini telah diisolasi dari organisme laut dan beberapa jamur terestrial.
Vanadium dalam kelompok ini dikoordinasikan oleh tiga oksigen non-protein, nitrogen dari residu histidin dan nitrogen dari ikatan azida.
Peroksidase lainnya
Banyak bakteri haloperoksidase yang memiliki gugus prostetik selain heme atau vanadium dikategorikan dalam kelompok ini. Juga dalam kelompok ini adalah glutathione peroksidase, yang mengandung gugus prostetik seleno-sistein dan beberapa enzim yang mampu mengoksidasi lignin.
Referensi
- Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Biologi Sel Esensial. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
- Banci, L. (1997). Sifat struktural peroksidase. Jurnal Bioteknologi , 53 , 253-263.
- Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Oksidasi Selektif Dikatalisis oleh Peroksidase. Tetrahedron , 53 (39), 13183-13220.
- Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Tentang Fungsi dan Mekanisme Kerja Peroksidase. Tinjauan Kimia Koordinasi , 19 , 187–251.
- Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Potensi aplikasi peroksidase. Kimia Makanan , 115 (4), 1177-1186.
- Rawn, JD (1998). Biokimia . Burlington, Massachusetts: Penerbit Neil Patterson.
- Stansfield, WD, Colome, JS, & Cano, RJ (2003). Biologi Molekuler dan Sel . (KE Cullen, Ed.). eBook McGraw-Hill.
