katalase merupakan enzim oksidoreduktase (H2O2: H2O2 oksidoreduktase) didistribusikan secara luas di alam. Ini mengkatalisis, di berbagai jaringan dan jenis sel, reaksi “penguraian” hidrogen peroksida menjadi molekul oksigen dan air.
Pengamatan pertama dari jenis enzim ini dimulai pada awal tahun 1810-an, tetapi pada tahun 1901 Loew menyadari bahwa katalase terdapat di hampir semua organisme hidup yang ada dan dalam berbagai jenis sel yang berbeda.
Struktur molekul enzim Katalase (Sumber: Vossman [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)] melalui Wikimedia Commons)
Enzim ini, penting untuk pemeliharaan integritas seluler dan pengatur utama metabolisme hidrogen peroksida, merupakan faktor mendasar untuk dapat menegaskan bahwa di alam ada enzim yang bekerja pada substrat tertentu.
Mamalia dan organisme lain memiliki enzim katalase yang juga dapat berperilaku sebagai peroksidase, mengkatalisis reaksi redoks substrat yang berbeda menggunakan hidrogen peroksida.
Pada sebagian besar eukariota, enzim katalase ditemukan terutama di organel subseluler yang dikenal sebagai ” peroksisom “, dan pada manusia ada banyak kondisi patologis yang terkait dengan defisiensi enzim ini.
Indeks artikel
Karakteristik
Aktivitas enzim seperti katalase dapat sangat bervariasi tergantung pada jenis jaringan yang dipertimbangkan. Pada mamalia, misalnya, aktivitas katalase signifikan di ginjal dan hati, dan jauh lebih rendah di jaringan ikat.
Dengan demikian, katalase pada mamalia dikaitkan terutama dengan semua jaringan yang menunjukkan metabolisme aerobik yang signifikan.
Mamalia memiliki katalase di mitokondria dan peroksisom, dan di kedua kompartemen mereka adalah enzim yang terkait dengan membran organel. Dalam eritrosit, sebaliknya, aktivitas katalase dikaitkan dengan enzim yang larut (ingat bahwa eritrosit memiliki beberapa organel internal).
Katalase adalah enzim dengan angka turnover tinggi atau konstanta katalitik (sangat cepat dan efisien) dan reaksi umum yang dikatalisisnya adalah sebagai berikut:
2H2O2 → 2H2O + O2
Dengan adanya konsentrasi hidrogen peroksida yang rendah, katalase mamalia, misalnya, berperilaku seperti oksidase, menggunakan oksigen molekuler (O2) untuk mengoksidasi molekul seperti indol dan -feniletilamin, masing-masing prekursor asam amino triptofan dan neurotransmitter. .
Beberapa penghambat kompetitif aktivitas katalase saat ini diketahui, terutama natrium azida dan 3-aminotriazol. Azide, dalam bentuk anioniknya, merupakan penghambat kuat protein lain dengan gugus heme dan digunakan untuk mengeliminasi atau mencegah pertumbuhan mikroorganisme dalam kondisi yang berbeda.
Struktur
Pada manusia, katalase dikodekan oleh gen 34 kb yang memiliki 12 intron dan 13 ekson dan mengkodekan protein asam amino 526.
Sebagian besar katalase dipelajari adalah enzim tetramerik dengan berat molekul mendekati 240 kDa (60 kDa untuk setiap subunit) dan setiap monomer dikaitkan dengan hemin prostetik atau kelompok ferroprotoporphyrin.
Strukturnya terdiri dari empat domain yang terdiri dari struktur sekunder yang dibentuk oleh heliks alfa dan lembaran terlipat beta, dan penelitian yang dilakukan pada enzim hati manusia dan sapi telah menunjukkan bahwa protein ini terikat pada empat molekul NADPH.
Molekul NADPH ini tampaknya tidak penting untuk aktivitas enzim katalase (untuk produksi air dan oksigen dari hidrogen peroksida), tetapi tampaknya terkait dengan penurunan kerentanan enzim ini terhadap konsentrasi tinggi toksiknya. substrat.
Domain setiap subunit dalam katalase manusia adalah:
– Lengan terminal-N non-globular yang diperpanjang, yang berfungsi untuk stabilisasi struktur kuaterner
-Sebuah -barrel dari delapan lembaran -lipat antiparalel, yang menyumbangkan beberapa residu pengikatan lateral ke kelompok heme
-Sebuah domain “amplop” yang mengelilingi domain luar, termasuk grup heme dan, akhirnya
-Sebuah domain dengan struktur alpha helix
Empat subunit, dengan empat domain ini, bertanggung jawab untuk pembentukan saluran panjang yang ukurannya sangat penting untuk mekanisme pengenalan hidrogen peroksida oleh enzim (yang menggunakan asam amino seperti histidin, asparagin, glutamin, dan asam aspartat untuk itu).
Fitur
Menurut beberapa penulis, katalase memenuhi dua fungsi enzimatik:
-Penguraian hidrogen peroksida menjadi air dan molekul oksigen (sebagai peroksidase spesifik).
-Oksidasi donor proton, seperti metanol, etanol, banyak fenol dan asam format, menggunakan satu mol hidrogen peroksida (sebagai peroksidase nonspesifik).
-Dalam eritrosit, sejumlah besar katalase tampaknya memainkan peran penting dalam perlindungan hemoglobin terhadap agen pengoksidasi, seperti hidrogen peroksida, asam askorbat, metilhidrazin dan lain-lain.
Enzim yang ada dalam sel-sel ini bertanggung jawab untuk pertahanan jaringan lain dengan sedikit aktivitas katalase melawan hidrogen peroksida konsentrasi tinggi.
-Beberapa serangga seperti kumbang bombardier menggunakan katalase sebagai mekanisme pertahanan, karena mereka menguraikan hidrogen peroksida dan menggunakan produk oksigen gas dari reaksi ini untuk mendorong aliran air dan senyawa kimia lainnya dalam bentuk uap.
-Pada tumbuhan , katalase (juga hadir dalam peroksisom) adalah salah satu komponen mekanisme fotorespirasi, di mana fosfoglikolat yang dihasilkan oleh enzim RuBisCO digunakan untuk produksi 3-fosfogliserat.
Patologi terkait pada manusia
Sumber utama produksi substrat katalase, hidrogen peroksida, adalah reaksi yang dikatalisis oleh enzim oksidase, spesies oksigen reaktif, dan beberapa sel tumor.
Senyawa ini terlibat dalam proses inflamasi, dalam ekspresi molekul perekat, dalam apoptosis, dalam regulasi agregasi trombosit dan dalam kontrol proliferasi sel.
Ketika ada kekurangan enzim ini, konsentrasi substratnya yang tinggi dihasilkan, yang menghasilkan lesi pada membran sel, cacat pada transpor elektron di mitokondria, pada metabolisme homosistein dan pada DNA .
Penyakit yang terkait dengan mutasi pada gen katalase manusia meliputi:
-Diabetes Melitus
-hipertensi arteri
-Alzheimer
-Vitiligo dan lainnya
Referensi
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Katalase eritrosit. Pertahanan Oksidan Somatik? J.klin. Menginvestasikan. , 77 , 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Mutasi Enzim Katalase dan Hubungannya dengan Penyakit. Diagnosis Molekuler , 8 (3), 141-149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Katalase: Enzim tetramerik dengan empat molekul NADPH yang terikat erat. Prok. Natal akad. Sains Amerika Serikat , 81 , 4343-4347.
- Kirkman, HN, & Gaetani, GF (2006). Katalase mamalia: enzim terhormat dengan misteri baru. Tren Ilmu Biokimia , 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biokimia . Burlington, Massachusetts: Penerbit Neil Patterson.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologi (edisi ke-5). Philadelphia, Pennsylvania: Penerbitan Saunders College.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagina, A., & Grebenko, A. (1981). Struktur tiga dimensi enzim katalase. Alam , 293 (1), 411-412.
