tropomiosin adalah salah satu dari tiga protein yang merupakan bagian dari filamen tipis di myofibrils dari sel-sel otot dari otot rangka lurik dari vertebrata dan sel-sel otot beberapa invertebrata .
Ini terutama terkait dengan filamen aktin di miofibril otot, tetapi ada laporan yang menunjukkan bahwa, meskipun pada tingkat lebih rendah, itu juga dapat dikaitkan dengan filamen aktin di sitoskeleton sel non-otot.
Model atom Tropomyocin (Sumber: Spid ~ commonswiki diasumsikan (berdasarkan klaim hak cipta) [CC BY-SA 3.0 (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/)] melalui Wikimedia Commons)
Itu diisolasi dan dikristalkan untuk pertama kalinya antara tahun 1946 dan 1948, menggunakan protokol yang serupa dengan yang digunakan bertahun-tahun sebelumnya untuk mendapatkan aktin dan miosin, dua protein paling melimpah di miofilamen.
Dalam sel otot rangka, tropomiosin, bersama dengan troponin, membentuk duo protein pengatur yang bertindak sebagai “sensor” kalsium, karena hubungan penghambatannya dengan serat aktin dibalik setelah mengikat dengan ion kalsium yang masuk ke dalam sel sebagai respons terhadap rangsangan saraf yang kontraksi langsung.
Indeks artikel
Karakteristik
Dalam sel vertebrata, tropomiosin selalu ditemukan sebagai bagian dari filamen tipis di miofibril otot, baik di otot rangka maupun otot polos, di mana ia memberikan fungsi pengaturan.
Para ilmuwan telah menggambarkan tropomiosin sebagai protein asimetris, cukup stabil terhadap panas (termostabil), yang polimerisasinya tampaknya bergantung pada konsentrasi ionik media tempat ia ditemukan.
Itu milik keluarga besar dan kompleks protein berserat dan heliks yang didistribusikan secara luas di antara eukariota. Pada vertebrata, tropomiosin diklasifikasikan menjadi dua kelompok besar:
– Berat molekul tinggi (antara 284-281 asam amino).
– Berat molekul rendah (antara 245-251 asam amino).
Semua isoform, jika diperiksa secara terpisah, memiliki sejumlah residu asam amino yang merupakan kelipatan 40. Ada hipotesis bahwa masing-masing “gugus” asam amino ini berinteraksi dengan monomer G-aktin ketika kedua protein membentuk kompleks. filamen tipis.
Mamalia mengandung setidaknya 20 isoform tropomiosin yang berbeda, dikodekan oleh empat gen yang diekspresikan melalui promotor alternatif dan yang produknya (mRNA) diproses oleh penyambungan alternatif ( “penyambungan” ).
Beberapa isoform ini memiliki ekspresi diferensial. Banyak jaringan dan tahap tertentu, karena beberapa ditemukan di jaringan otot tertentu dan mungkin terjadi bahwa mereka diekspresikan hanya pada waktu tertentu dalam perkembangan.
Struktur
Tropomyosin adalah protein dimer, terdiri dari dua heliks polipeptida alfa melingkar, masing-masing kurang lebih 284 residu asam amino, dengan berat molekul mendekati 70 kDa dan panjang lebih dari 400 nm.
Karena bisa ada beberapa isoform, strukturnya dapat terdiri dari dua molekul yang identik atau berbeda, sehingga membentuk protein homodimerik atau heterodimerik. Ini berbeda dalam “kekuatan” yang mereka gunakan untuk mengikat filamen aktin.
Molekul tropomiosin, juga berbentuk filamen, terletak di daerah “alur” yang ada di antara rantai polimer G-aktin yang membentuk untaian F-aktin dari filamen halus. Beberapa penulis menggambarkan hubungan mereka sebagai “pelengkap bentuk” antara kedua protein.
Urutan protein ini dipahami sebagai “string” berulang heptapeptida (7 asam amino), yang karakteristik dan sifat individunya mendorong pengemasan yang stabil dari dua heliks yang membentuk strukturnya, dan di antaranya tempat pengikatan terbentuk. aktin.
Penyatuan antara serat tropomiosin dan serat aktin terjadi terutama melalui interaksi elektrostatik.
Ujung N-terminal tropomiosin sangat terkonservasi di antara berbagai isoform otot. Sedemikian rupa sehingga delapan dari sembilan residu pertama identik dari manusia dengan Drosophila (lalat buah), dan 18 dari 20 residu terminal-N pertama dilestarikan di semua vertebrata.
Fitur
Tropomiosin dan troponin, seperti yang dibahas sebelumnya, merupakan duo pengatur kontraksi otot serat rangka dan jantung pada vertebrata dan beberapa invertebrata.
Troponin adalah kompleks protein yang terdiri dari tiga subunit, satu yang merespon dan mengikat kalsium, satu lagi yang mengikat tropomiosin, dan satu lagi yang mengikat filamen aktin F.
Setiap molekul tropomiosin dikaitkan dengan kompleks troponin yang mengatur pergerakan yang pertama.
Ketika otot rileks, tropomiosin berada dalam topologi khusus yang menghalangi situs pengikatan miosin pada aktin, mencegah kontraksi.
Ketika serat otot dirangsang dengan baik, konsentrasi kalsium intraseluler meningkat, menyebabkan perubahan konformasi troponin yang terkait dengan tropomiosin.
Perubahan konformasi troponin juga menginduksi perubahan konformasi tropomiosin, yang menghasilkan “pelepasan” situs pengikatan akt-miosin dan memungkinkan terjadinya kontraksi miofibril.
Dalam sel non-otot di mana ditemukan, tropomiosin tampaknya memenuhi fungsi struktural atau dalam pengaturan morfologi dan mobilitas sel.
Tropomiosin sebagai alergen
Tropomyosin telah diidentifikasi sebagai salah satu protein otot alergen yang paling melimpah dalam kasus reaksi alergi yang disebabkan oleh makanan yang berasal dari hewan.
Ini hadir dalam sel otot dan non-otot, baik vertebrata maupun invertebrata. Berbagai penelitian mengungkapkan bahwa reaksi alergi yang disebabkan oleh krustasea seperti udang, kepiting dan lobster adalah produk dari “deteksi” epitop mereka melalui imunoglobulin dalam serum pasien alergi yang hipersensitif.
Protein ini diduga berperilaku sebagai alergen reaktif silang, karena pasien yang alergi udang, misalnya, juga alergi terhadap krustasea dan moluska lain yang memiliki protein dengan karakteristik serupa.
Referensi
- Ayuso, GRR, & Lehrer, SB (1999). Tropomyosin: Sebuah Pan-Alergen Invertebrata. Jurnal Internasional Alergi dan Imunologi , 119 , 247–258.
- Dominguez, R. (2011). Tropomyosin: Pandangan Penjaga Gerbang tentang Filamen Aktin Terungkap. Jurnal Biofisik , 100 (4), 797–798.
- Farah, C., & Reinach, F. (1995). Kompleks troponin dan pengaturan kontraksi otot. FASEB , 9 , 755–767.
- Phillips, GN, Pengisi, JP, & Cohen, C. (1986). Struktur Kristal Tropomyosin dan Regulasi Otot. Jurnal Biologi Molekuler , 192 , 111-131.
- Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histologi. Teks dan Atlas dengan sel yang berkorelasi dan biologi molekuler (edisi ke-5). Lippincott Williams & Wilkins.
