Struktur primer protein: karakteristik

Struktur primer protein: karakteristik

struktur primer protein adalah urutan asam amino polipeptida atau polipeptida yang membuat mereka diatur. Protein adalah biopolimer yang terdiri dari monomer asam -amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Setiap protein memiliki urutan asam amino yang ditentukan.

Protein melakukan berbagai macam fungsi biologis, termasuk membentuk dan mempertahankan integritas sel melalui sitoskeleton, mempertahankan tubuh dari agen asing melalui antibodi, dan mengkatalisis reaksi kimia dalam tubuh melalui enzim.

Struktur protein primer, sekunder, tersier dan kuaterner, konformasi tiga dimensi. Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Dewasa ini, penentuan komposisi protein dan urutan susunan asam amino (sequencing) lebih cepat dibandingkan tahun-tahun lalu. Informasi ini disimpan dalam database elektronik internasional, yang dapat diakses melalui internet (GenBank, PIR, antara lain).

Indeks artikel

Asam amino

Asam amino adalah molekul yang mengandung gugus amino dan gugus asam karboksilat . Dalam kasus asam -amino, mereka memiliki atom karbon pusat ( karbon) yang mengikat gugus amino dan gugus karboksil, serta atom hidrogen dan gugus R yang khas, yang disebut rantai samping.

Karena konfigurasi -karbon ini, asam amino yang terbentuk, yang dikenal sebagai asam -amino, bersifat kiral. Dua bentuk diproduksi yang merupakan bayangan cermin satu sama lain dan disebut enansiomer L dan D.

Semua protein pada makhluk hidup terdiri dari 20 asam -amino dengan konfigurasi L. Rantai samping dari 20 asam amino ini berbeda dan memiliki keragaman gugus kimia yang besar.

Pada dasarnya, asam -amino dapat dikelompokkan (sewenang-wenang) tergantung pada jenis rantai sampingnya sebagai berikut.

Asam amino alifatik

Dalam kelompok ini terkandung, menurut beberapa penulis, Glisin (Gli), Alanin (Ala), Valin (Val), Leusin (Leu) dan Isoleusin (Ile). Penulis lain juga termasuk Metionin (Met) dan Prolin (Pro).

Asam amino dengan rantai samping yang mengandung hidroksil atau belerang

Ini mengandung Serin (Ser), Sistein (Cys), Treonin (Thr) dan juga Metionin. Menurut beberapa penulis, grup hanya boleh menyertakan Ser dan Thr.

Asam amino siklik

Hanya terdiri dari Prolin, yang, sebagaimana telah ditunjukkan, termasuk oleh penulis lain di antara asam amino alifatik.

Asam amino aromatik

Fenilalanin (Phe), Tirosin (Tyr) dan Triptofan (Trp).

Asam amino dasar

Histidin (His), Lisin (Lys) dan Arginin (Arg)

Asam amino asam dan amidanya

Ini mengandung asam Aspartat (Asp) dan Glutamic (Glu) dan juga amida Aspargine (Asn) dan Glutamine (Gln). Beberapa penulis memisahkan kelompok terakhir ini menjadi dua; di satu sisi asam amino asam (dua yang pertama), dan di sisi lain yang mengandung karboksilamida (dua sisanya).

Ikatan peptida

Asam amino dapat dihubungkan bersama melalui ikatan peptida. Ikatan ini, juga disebut ikatan amida, terbentuk antara gugus -amino dari satu asam amino dan gugus -karboksil asam amino lainnya. Penyatuan ini terbentuk dengan hilangnya satu molekul air.

Penyatuan antara dua asam amino menghasilkan pembentukan dipeptida, dan jika asam amino baru ditambahkan, tripeptida, tetrapeptida, dan sebagainya dapat terbentuk secara berurutan.

Polipeptida yang terdiri dari sejumlah kecil asam amino umumnya disebut oligopeptida, dan jika jumlah asam aminonya tinggi, maka disebut polipeptida.

Setiap asam amino yang ditambahkan ke rantai polipeptida melepaskan molekul air. Bagian asam amino yang kehilangan H+ atau OH- selama pengikatan disebut residu asam amino.

Sebagian besar rantai oligopeptida dan polipeptida ini akan memiliki, di satu ujung, gugus amino-terminal (N-terminal), dan di ujung lain karboksil terminal (C-terminal). Lebih jauh lagi, mereka dapat mengandung banyak gugus yang dapat terionisasi di antara rantai samping residu asam amino yang menyusunnya. Karena itu, mereka dianggap poliampolit.

Pembentukan ikatan peptida antara dua asam amino. Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Urutan asam amino

Setiap protein memiliki urutan spesifik dari residu asam aminonya. Urutan ini adalah apa yang dikenal sebagai struktur utama protein.

Setiap protein individu dalam setiap organisme adalah spesies yang spesifik. Artinya, mioglobin manusia identik dengan mioglobin manusia lain, tetapi memiliki perbedaan kecil dengan mioglobin mamalia lain.

Jumlah dan jenis asam amino yang dikandung protein sama pentingnya dengan lokasi asam amino ini dalam rantai polipeptida. Untuk memahami protein, ahli biokimia harus terlebih dahulu mengisolasi dan memurnikan setiap protein tertentu, kemudian melakukan analisis kandungan asam amino, dan akhirnya menentukan urutannya.

Untuk mengisolasi dan memurnikan protein ada beberapa metode yang berbeda, di antaranya adalah: sentrifugasi, kromatografi, filtrasi gel, dialisis dan ultrafiltrasi, serta penggunaan sifat kelarutan protein yang diteliti.

Penentuan asam amino yang ada dalam protein dilakukan mengikuti tiga langkah. Yang pertama adalah memutuskan ikatan peptida dengan hidrolisis. Selanjutnya, berbagai jenis asam amino dalam campuran dipisahkan; dan akhirnya, masing-masing jenis asam amino yang diperoleh dikuantifikasi.

Untuk menentukan struktur utama protein, metode yang berbeda dapat digunakan; tetapi saat ini yang paling banyak digunakan adalah metode Edman, yang pada dasarnya terdiri dari menandai dan memisahkan asam amino terminal-N dari sisa rantai berulang kali, dan mengidentifikasi setiap asam amino yang dilepaskan satu per satu.

Pengkodean protein

Struktur utama protein dikodekan dalam gen organisme. Informasi genetik terkandung dalam DNA , tetapi untuk diterjemahkan menjadi protein, informasi tersebut harus ditranskripsikan terlebih dahulu menjadi molekul mRNA. Setiap triplet nukleotida (kodon) mengkode satu asam amino.

Karena ada 64 kemungkinan kodon dan hanya 20 asam amino yang digunakan dalam pembentukan protein, setiap asam amino dapat dikodekan oleh lebih dari satu kodon. Hampir semua makhluk hidup menggunakan kodon yang sama untuk mengkode asam amino yang sama. Untuk alasan ini, kode genetik dianggap sebagai bahasa yang hampir universal.

Pada kode ini terdapat kodon yang digunakan untuk memulai dan juga menghentikan translasi polipeptida. Kodon stop tidak mengkode asam amino apa pun, melainkan menghentikan translasi di ujung-C rantai, dan diwakili oleh triplet UAA, UAG, dan UGA.

Di sisi lain, kodon AUG biasanya berfungsi sebagai sinyal awal dan juga kode untuk metionin.

Setelah translasi, protein dapat menjalani beberapa pemrosesan atau modifikasi, seperti pemendekan dengan fragmentasi, untuk mencapai konfigurasi akhir.

Referensi

  1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biokimia. edisi ke- 3 . Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
  2. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell. 1996. Biokimia Harper. Appleton & Lange
  3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biokimia. edisi ke- 5 . WH Freeman dan Perusahaan.
  4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. 2 nd edition. Thiem.
  5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
  6. L. Stryer (1995). Biokimia. WH Freeman and Company, New York.