Struktur kuartener protein mendefinisikan hubungan spasial antara masing-masing subunit polipeptida mereka bergabung dengan pasukan non-kovalen. Dalam protein polimer, masing-masing rantai polipeptida yang membentuknya disebut subunit atau protomer.
Protein dapat terdiri dari satu (monomer), dua (dimer), beberapa (oligomer), atau banyak protomer (polimer). Protomer ini dapat memiliki struktur molekul yang mirip atau sangat berbeda. Dalam kasus pertama mereka dikatakan sebagai protein homotypic dan dalam kasus kedua, heterotypic.
Contoh struktur kuartener dari protein antigen inti sel yang berkembang biak. Diambil dan diedit dari: Thomas Shafee [CC BY 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/4.0)].
Dalam notasi ilmiah, ahli biokimia menggunakan huruf Yunani subscript untuk menggambarkan komposisi protomer protein. Misalnya, protein homotypic tetrameric ditunjuk sebagai α 4 , sementara protein tetrameric terdiri dari dua dimer yang berbeda ditunjuk sebagai α 2 β 2 .
Indeks artikel
Struktur protein
Protein adalah molekul kompleks yang mengambil konfigurasi tiga dimensi yang berbeda. Konfigurasi ini unik untuk setiap protein dan memungkinkan mereka untuk melakukan fungsi yang sangat spesifik. Tingkat organisasi struktural protein adalah sebagai berikut.
Struktur utama
Ini mengacu pada urutan di mana asam amino yang berbeda diatur dalam rantai polipeptida. Urutan ini diberikan oleh urutan DNA yang mengkode protein tersebut.
Struktur sekunder
Kebanyakan protein tidak sepenuhnya memperpanjang rantai panjang asam amino, melainkan memiliki daerah yang secara teratur dilipat menjadi heliks atau lembaran. Lipatan ini adalah yang menerima nama struktur sekunder.
Struktur tersier
Area terlipat dari struktur sekunder dapat, pada gilirannya, dilipat dan dirakit menjadi struktur yang lebih kompak. Lipatan terakhir inilah yang memberi protein bentuk tiga dimensi.
Struktur Kuarter
Pada protein yang tersusun lebih dari satu subunit, struktur kuartener adalah hubungan spasial yang ada antara setiap subunit, yang dihubungkan oleh ikatan non-kovalen.
Struktur protein primer, sekunder, tersier dan kuaterner, konformasi tiga dimensi. Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].
Stabilitas struktur kuarter
Struktur tiga dimensi protein distabilkan oleh interaksi lemah atau non-kovalen. Meskipun ikatan atau interaksi ini jauh lebih lemah daripada ikatan kovalen normal, ikatan atau interaksi ini sangat banyak dan efek kumulatifnya sangat kuat. Di sini kita akan melihat beberapa interaksi yang paling umum.
Interaksi hidrofobik
Beberapa asam amino mengandung rantai samping hidrofobik. Ketika protein memiliki asam amino ini, lipatan molekul memerintahkan rantai samping ini menuju bagian dalam protein dan melindunginya dari air. Sifat rantai samping yang berbeda berarti bahwa mereka berkontribusi dalam cara yang berbeda terhadap efek hidrofobik.
Interaksi Van der Waals
Interaksi ini terjadi ketika molekul atau atom yang tidak dihubungkan oleh ikatan kovalen menjadi terlalu dekat satu sama lain, dan karena ini orbital elektronik terluar mereka mulai tumpang tindih.
Pada saat itu, gaya tolak terbentuk antara atom-atom ini yang tumbuh sangat cepat ketika pusat masing-masing mendekat. Inilah yang disebut “kekuatan van der Waals”.
Interaksi beban-beban
Ini adalah interaksi elektrostatik yang terjadi antara sepasang partikel bermuatan. Dalam protein, jenis interaksi ini terjadi, baik karena muatan listrik bersih protein, dan muatan individu dari ion yang terkandung di dalamnya. Jenis interaksi ini kadang-kadang disebut jembatan garam.
Ikatan hidrogen
Ikatan hidrogen terbentuk antara atom hidrogen yang terikat secara kovalen pada gugus donor ikatan hidrogen dan sepasang elektron bebas yang termasuk dalam gugus akseptor ikatan.
Jenis ikatan ini sangat penting, karena sifat banyak molekul, termasuk air dan molekul biologis, sebagian besar disebabkan oleh ikatan hidrogen. Ini berbagi sifat ikatan kovalen (elektron dibagi) dan juga interaksi non-kovalen (interaksi muatan-muatan).
Interaksi dipol
Dalam molekul, termasuk protein, yang tidak memiliki muatan bersih, susunan muatan internalnya yang tidak seragam dapat terjadi, dengan satu ekstrem sedikit lebih negatif daripada yang lain. Inilah yang dikenal sebagai dipol.
Kondisi dipol molekul ini bisa permanen, tetapi juga bisa diinduksi. Dipol dapat ditarik ke ion atau dipol lainnya. Jika dipol bersifat permanen, interaksi memiliki cakupan yang lebih besar daripada interaksi dengan dipol induksi.
Selain interaksi non-kovalen ini, beberapa protein oligomer menstabilkan struktur kuartenernya melalui sejenis ikatan kovalen, ikatan disulfida. Ini didirikan antara kelompok sulfhidril dari sistein dari protomer yang berbeda.
Ikatan disulfida juga membantu menstabilkan struktur sekunder protein, tetapi dalam kasus ini, ikatan tersebut menghubungkan residu sisteinil dalam polipeptida yang sama (ikatan disulfida intrapolipeptida).
Interaksi antar protomer
Seperti disebutkan di atas, dalam protein yang terdiri dari beberapa subunit atau protomer, subunit ini dapat serupa (homotipik) atau berbeda (heterotipik).
Interaksi homotipik
Subunit yang membentuk protein adalah rantai polipeptida asimetris. Namun, dalam interaksi homotipik, subunit ini dapat berasosiasi dengan cara yang berbeda, mencapai jenis simetri yang berbeda.
Gugus interaksi dari setiap protomer umumnya terletak pada posisi yang berbeda, oleh karena itu disebut interaksi heterolog. Interaksi heterolog antara subunit yang berbeda kadang-kadang terjadi sedemikian rupa sehingga setiap subunit dipelintir sehubungan dengan yang sebelumnya, mampu mencapai struktur heliks.
Pada kesempatan lain interaksi terjadi sedemikian rupa sehingga kelompok subunit yang ditentukan diatur di sekitar satu atau lebih sumbu simetri, yang dikenal sebagai simetri kelompok titik. Ketika ada beberapa sumbu simetri, setiap subunit berputar terhadap tetangganya 360 ° / n (di mana n mewakili jumlah sumbu).
Di antara jenis simetri yang diperoleh dengan cara ini, misalnya, heliks, kubik, dan ikosahedral.
Ketika dua subunit berinteraksi melalui sumbu biner, setiap unit berputar 180 ° terhadap yang lain, di sekitar sumbu itu. Simetri ini dikenal sebagai C 2 simetri . Di dalamnya, situs interaksi di setiap subunit identik; dalam hal ini kita tidak berbicara tentang interaksi heterolog, melainkan interaksi isolog.
Sebaliknya, jika hubungan antara dua komponen dimer adalah heterolog, maka akan diperoleh dimer asimetris.
Interaksi heterotipik
Subunit yang berinteraksi dalam protein tidak selalu memiliki sifat yang sama. Ada protein yang terdiri dari dua belas atau lebih subunit yang berbeda.
Interaksi yang menjaga stabilitas protein sama dengan interaksi homotip, tetapi umumnya diperoleh molekul yang benar-benar asimetris.
Hemoglobin, misalnya, adalah tetramer yang memiliki dua pasang yang berbeda dari subunit (α 2 β 2 ).
Struktur kuartener hemoglobin. Diambil dan diedit dari: Benjah-bmm27. Dimodifikasi oleh Alejandro Porto. [CC0].
Referensi
- CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
- RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange
- JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. edisi ke-5. WH Freeman dan Perusahaan.
- J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. edisi ke-2. Thiem.
- A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
- L. Stryer (1995). Biokimia. WH Freeman and Company, New York.
