Oxyhemoglobin adalah nama yang diberikan untuk hemoglobin ketika mengikat oksigen. Hemoglobin adalah protein yang ditemukan di dalam sel darah merah yang fungsi utamanya adalah mengangkut oksigen dari paru-paru ke jaringan.
Makhluk hidup pertama adalah uniseluler dan hidup di lingkungan cair dari mana mereka diberi makan dan dari mana mereka menghilangkan limbah mereka, seperti beberapa organisme yang ada saat ini. Di bawah kondisi ini, proses ini dicapai dengan mekanisme difusi sederhana, karena dinding sel bersentuhan erat dengan media yang memasoknya.
Kurva disosiasi oksihemoglobin (Sumber: Ratznium di Wikipedia bahasa Inggris Versi selanjutnya diunggah oleh Aaronsharpe di en.wikipedia. [Domain publik] melalui Wikimedia Commons)
Perkembangan organisme multiseluler yang semakin kompleks menyiratkan bahwa sel-sel internal bergerak jauh dari lingkungan, sehingga mekanisme difusi sebagai satu-satunya sumber pasokan menjadi tidak mencukupi.
Dengan demikian, sistem khusus dikembangkan untuk memperoleh nutrisi dan gas seperti sistem pencernaan dan sistem pernapasan, serta mekanisme transportasi untuk membawa nutrisi dan gas ini lebih dekat ke sel: sistem kardiovaskular.
Untuk menghasilkan energi dalam bentuk molekul ATP, sel membutuhkan oksigen. Karena ATP tidak dapat disimpan, ATP harus disintesis secara konstan, yang berarti kebutuhan permanen akan oksigen oleh sel.
Hemoglobin muncul, secara evolusioner, sebagai pengangkut gas yang “memecahkan” masalah transportasi oksigen dari lingkungan ke sel.
Indeks artikel
Karakteristik dan struktur
Untuk membahas karakteristik dan struktur oksihemoglobin, perlu mengacu pada hemoglobin, karena oksihemoglobin tidak lebih dari hemoglobin yang terikat pada oksigen. Oleh karena itu, selanjutnya, karakteristik gabungan molekul dengan ada atau tidaknya gas yang bersangkutan akan dijelaskan.
Untuk apa hemoglobin?
Hemoglobin diperlukan untuk mengangkut oksigen ke jaringan dalam jumlah dan kecepatan yang diperlukan, karena oksigen memiliki kelarutan yang sangat kecil dalam darah sehingga pengangkutannya melalui difusi tidak akan cukup untuk memasok kebutuhan jaringan.
Seperti apa bentuk molekul hemoglobin?
Hemoglobin adalah protein tetramerik (yang memiliki empat subunit), memiliki bentuk bulat dan massa molekul 64 kDa.
Keempat subunitnya merupakan satu unit fungsional, di mana masing-masing secara timbal balik mempengaruhi yang lain. Setiap subunit terdiri dari rantai polipeptida, globin, dan kelompok prostetik, kelompok heme atau “heme”, yang bertindak sebagai kofaktor dan tidak terdiri dari asam amino; yaitu, itu bukan protein di alam.
Globin ditemukan dalam dua bentuk: globin alfa dan globin beta. Tetramer hemoglobin terdiri dari sepasang rantai globin alfa (dari 141 asam amino) dan sepasang rantai globin beta (146 asam amino).
Masing-masing dari empat rantai polipeptida melekat pada kelompok heme, yang di pusatnya memiliki atom besi dalam keadaan besi (Fe2 +).
Seperti apa kelompok heme?
Gugus heme adalah cincin porfirin yang terdiri dari empat cincin pirol (senyawa aromatik heterosiklik dengan rumus C4H5N) yang dihubungkan oleh jembatan metil. Besi dalam keadaan besi di tengah melekat pada struktur melalui ikatan nitrogen terkoordinasi.
Setiap gugus heme mampu mengikat satu molekul oksigen, sehingga setiap molekul hemoglobin hanya dapat mengikat 4 molekul gas.
Tubuh manusia mengandung sekitar 2,5 x 1013 eritrosit, yang merupakan sel darah yang membuat dan mengangkut hemoglobin. Setiap eritrosit memiliki sekitar 280 juta molekul hemoglobin dan dengan demikian dapat membawa lebih dari 1 miliar molekul oksigen.
Bagaimana oksihemoglobin terbentuk?
Oksihemoglobin terbentuk setelah penyatuan atom oksigen ke setiap atom besi dalam keadaan besi yang ditemukan di setiap kelompok heme dari molekul hemoglobin.
Istilah oksihemoglobin mengacu, kemudian, untuk hemoglobin teroksigenasi dan tidak teroksidasi secara kimia, karena tidak kehilangan elektron ketika bergabung dengan oksigen dan besi tetap dalam keadaan besi.
Oksigenasi menghasilkan perubahan struktur kuaterner molekul, yaitu perubahan konformasi yang dapat ditransmisikan dari rantai globin ke gugus heme dan sebaliknya.
Berapa jumlah oksigen maksimum yang dapat dibawa oleh hemoglobin?
Hemoglobin dapat, paling banyak, mengikat empat molekul oksigen dalam strukturnya. Jika volume molar gas ideal adalah 22,4 L / mol, satu mol hemoglobin (64.500g) akan mengikat 89,6 liter oksigen (4 mol O2 x 22,4 L / mol).
Jadi setiap gram hemoglobin harus mengikat 1,39 ml O2 menjadi 100% jenuh (89,6L/64500g x (1000ml/L)).
Dalam praktiknya, tes darah memberikan hasil yang sedikit lebih rendah, karena ada sejumlah kecil methemoglobin (hemoglobin teroksidasi) dan karboksihemoglobin (hemoglobin + karbon monoksida (CO)) yang tidak dapat mengikat oksigen.
Dengan mempertimbangkan hal ini, aturan “Hüfner” menyatakan bahwa, dalam darah, 1 g hemoglobin memiliki kapasitas maksimum untuk mengikat oksigen sebesar 1,34ml.
Kurva pengikatan oksihemoglobin
Jumlah molekul oksigen yang dapat mengikat molekul hemoglobin tergantung pada tekanan parsial oksigen atau PO2. Dengan tidak adanya oksigen, hemoglobin terdeoksigenasi, tetapi dengan meningkatnya PO2, jumlah oksigen yang mengikat hemoglobin meningkat.
Proses pengikatan oksigen ke hemoglobin tergantung pada tekanan parsial oksigen. Ketika diplot, hasilnya disebut “kurva oksihemoglobin” dan memiliki karakteristik ‘S’ atau bentuk sigmoid.
Tergantung pada PO2, hemoglobin akan kurang atau lebih mampu “melepaskan” atau “menghantarkan” oksigen yang dibawanya, serta dimuat dengannya.
Misalnya, di daerah antara tekanan 10 dan 60 mmHg, bagian kurva yang paling curam diperoleh. Dalam kondisi ini, hemoglobin dapat dengan mudah melepaskan sejumlah besar O2. Ini adalah kondisi yang dicapai dalam jaringan.
Ketika PO2 antara 90 dan 100 mmHg (12 sampai 13 kPa), hemoglobin hampir 100% jenuh dengan O2; dan ketika PO2 arteri 60 mmHg (8 kPa) saturasi dengan O2 masih setinggi 90%.
Di paru-paru inilah kondisi yang berlaku (tekanan antara 60 dan 100 mmHg), dan inilah yang memungkinkan molekul hemoglobin yang ada dalam eritrosit untuk diisi dengan oksigen.
Bentuk sigmoid yang menarik kurva oksihemoglobin ini memastikan bahwa protein ini berperilaku sebagai pemuat paru-paru yang sangat baik, pengangkut yang sangat efisien dalam darah arteri dan donor O2 yang sangat baik dalam jaringan, sebanding dengan laju metabolisme lokal, yaitu, berdasarkan permintaan.
Referensi
- Fox, SI (2006). Fisiologi Manusia Edisi ke-9 (hlm. 501-502). Pers McGraw-Hill, New York, AS.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Biokimia Harper yang diilustrasikan . McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Biokimia (1989). Burlington, Carolina Utara: Penerbit Neil Patterson (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans , 1327 .
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiologi. (3rd Ed.) Ediciones Harcourt, SA
- Barat, JB (1991). Dasar fisiologis praktik medis . Williams & Wilkins
