carboxyhaemoglobin adalah terikat hemoglobin karbon monoksida (CO). Hemoglobin adalah protein yang membawa oksigen melalui darah pada manusia dan banyak vertebrata lainnya .
Untuk mengangkut oksigen, hemoglobin harus mengikatnya. Max Perutz, seorang ahli kimia dan peraih Nobel lahir di Wina pada tahun 1914 dan meninggal di Cam – jembatan pada tahun 2002, yang disebut “tidak bermoral” perilaku oksigen penghubung hemoglobin.
Struktur hemoglobin (Sumber: Bielabio melalui Wikimedia Commons)
Bayangkan dua molekul hemoglobin masing-masing mampu mengikat empat molekul oksigen. Satu sudah memiliki tiga molekul oksigen dan yang lainnya tidak ada. Jika molekul oksigen lain muncul, pertanyaannya adalah sebagai berikut: apakah ia bergabung dengan yang “kaya” yang sudah memiliki tiga, atau yang “miskin” yang tidak memiliki? Probabilitasnya adalah 100 banding 1 bahwa ia akan menargetkan molekul kaya.
Sekarang bayangkan dua molekul hemoglobin lagi. Satu memiliki 4 molekul oksigen (jenuh) dan yang lain hanya memiliki satu. Molekul mana yang lebih mungkin memberikan oksigen ke jaringan, kaya atau miskin? Yang miskin akan memberikan oksigen lebih mudah daripada yang kaya.
Distribusi oksigen dalam molekul hemoglobin dapat dilihat sebagai perumpamaan alkitabiah: “… kepada siapa memiliki, kepadanya akan diberikan dan kepada siapa yang tidak memiliki, bahkan apa yang dimilikinya akan diambil…” (Mat , 13:12). Dari sudut pandang fisiologis, perilaku molekul hemoglobin yang “tidak bermoral” ini sangat penting, karena ia berkontribusi pada suplai oksigen ke jaringan.
Karbon monoksida, bagaimanapun, berapa pun jumlah atom oksigen yang terikat pada molekul hemoglobin, “membunuh” mereka semua. Artinya, dengan adanya CO yang melimpah, semua oksigen yang terikat pada hemoglobin digantikan oleh CO.
Indeks artikel
Karakteristik struktural
Untuk berbicara tentang karboksihemoglobin, yang tidak lebih dari keadaan hemoglobin yang terkait dengan karbon monoksida, pertama-tama perlu merujuk pada hemoglobin secara umum.
Hemoglobin adalah protein yang terdiri dari empat subunit yang masing-masing terdiri dari rantai polipeptida yang dikenal sebagai globin dan kelompok non-protein (gugus prostetik) yang disebut gugus heme.
Setiap kelompok heme mengandung atom besi dalam keadaan besi (Fe2 + ). Ini adalah atom yang mampu mengikat oksigen tanpa mengoksidasi.
Tetramer hemoglobin terdiri dari dua subunit globin alfa, yang masing-masing terdiri dari 141 asam amino, dan dua subunit globin beta, yang masing-masing terdiri dari 146 asam amino.
Bentuk atau struktur hemoglobin
Ketika hemoglobin tidak terikat pada atom oksigen apa pun, struktur hemoglobin menjadi kaku atau tegang, produk dari pembentukan jembatan garam di dalamnya.
Struktur kuaterner hemoglobin bebas oksigen (terdeoksigenasi) dikenal sebagai “T” atau struktur tegang, dan hemoglobin teroksigenasi (oksihemoglobin) dikenal sebagai “R” atau struktur santai.
Transisi dari struktur T ke struktur R terjadi melalui pengikatan oksigen ke atom besi ferro (Fe 2+ ) dari gugus heme yang melekat pada setiap rantai globin.
Perilaku kooperatif
Subunit yang membentuk struktur hemoglobin menunjukkan perilaku kooperatif yang dapat dijelaskan dengan contoh berikut.
Molekul hemoglobin terdeoksigenasi (dalam struktur T) dapat dibayangkan sebagai bola wol dengan tempat pengikatan oksigen (gugus heme) sangat tersembunyi di dalamnya.
Ketika struktur ketat ini mengikat molekul oksigen, kecepatan pengikatannya sangat lambat, tetapi pengikatan ini cukup untuk sedikit melonggarkan bola dan membawa gugus heme berikutnya lebih dekat ke permukaan, membuat kecepatan mengikat oksigen berikutnya. lebih besar, mengulangi proses dan meningkatkan afinitas dengan setiap serikat pekerja.
Efek karbon monoksida
Untuk mempelajari efek karbon monoksida pada transportasi gas darah, pertama-tama perlu untuk menggambarkan karakteristik kurva oksihemoglobin, yang menggambarkan ketergantungannya pada tekanan parsial oksigen untuk “mengisi” atau tidak dengan molekul oksigen.
Kurva oksihemoglobin memiliki bentuk sigmoid atau “S” yang bervariasi sebagai fungsi dari tekanan parsial oksigen. Grafik kurva muncul dari analisis yang dilakukan pada sampel darah yang digunakan untuk membuatnya.
Daerah paling curam dari kurva diperoleh dengan tekanan di bawah 60 mmHg dan pada tekanan yang lebih tinggi dari ini, kurva cenderung mendatar, seolah-olah mencapai dataran tinggi.
Ketika dengan adanya zat tertentu, kurva dapat menunjukkan penyimpangan yang signifikan. Penyimpangan ini menunjukkan perubahan yang terjadi pada afinitas hemoglobin untuk oksigen pada PO yang sama 2 .
Untuk mengukur fenomena ini, pengukuran afinitas hemoglobin untuk oksigen diperkenalkan, yang dikenal sebagai nilai P 50 , yang merupakan nilai tekanan parsial oksigen di mana hemoglobin adalah 50% jenuh; yaitu, ketika setengah dari kelompok hemenya terikat pada molekul oksigen.
Dalam kondisi standar, yang harus dipahami sebagai pH 7,4, tekanan parsial oksigen 40 mmHg, dan suhu 37 ° C, P 50 pria dewasa yang rendah adalah 27 mm Hg atau 3,6 kPa.
Faktor-faktor apa yang dapat mempengaruhi afinitas hemoglobin terhadap oksigen?
Afinitas untuk oksigen dari hemoglobin yang terkandung dalam eritrosit dapat menurunkan di hadapan 2,3 difosfogliserat (2-3DPG), karbon dioksida (CO 2 ), konsentrasi tinggi proton atau karena peningkatan suhu; dan hal yang sama terjadi dengan karbon monoksida (CO).
Implikasi fungsional
Karbon monoksida mampu mengganggu fungsi transportasi oksigen dalam darah arteri. Molekul ini mampu mengikat hemoglobin dan membentuk karboksihemoglobin. Hal ini karena memiliki afinitas untuk hemoglobin sekitar 250 kali lebih besar dari O 2 , sehingga mampu menggantikannya bahkan ketika terikat padanya.
Tubuh memproduksi karbon monoksida secara permanen, meskipun dalam jumlah kecil. Gas ini, tidak berwarna dan tidak berbau, ia mengikat kelompok heme dengan cara yang sama seperti halnya O 2 yang normal – diketahui ada sekitar 1% dari hemoglobin dalam darah sebagai carboxyhemoglobin.
Karena pembakaran tidak sempurna dari organik materi menghasilkan CO, proporsi carboxyhemoglobin pada perokok jauh lebih tinggi, mencapai nilai antara 5 dan 15% dari total hemoglobin. Peningkatan kronis konsentrasi karboksihemoglobin berbahaya bagi kesehatan.
Peningkatan jumlah CO yang dihirup yang menghasilkan lebih dari 40% karboksihemoglobin mengancam jiwa. Ketika situs pengikatan besi besi ditempati oleh CO, O 2 tidak bisa mengikat .
Pengikatan CO menyebabkan transisi dari hemoglobin dengan struktur R, dengan cara seperti yang hemoglobin lebih lanjut mengurangi kemampuan untuk memberikan O 2 dalam kapiler darah.
Karboksihemoglobin memiliki warna merah muda. Jadi, pasien keracunan CO menjadi merah muda, bahkan dalam keadaan koma dan kelumpuhan pernapasan. Perawatan terbaik untuk mencoba menyelamatkan nyawa pasien ini adalah dengan meminta mereka menghirup oksigen murni, bahkan hiperbarik, untuk mencoba menggantikan ikatan besi dengan CO.
Referensi
- Fox, SI (2006). Fisiologi Manusia Edisi ke-9 (hlm. 501-502). Pers McGraw-Hill, New York, AS.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Biokimia Harper yang diilustrasikan . McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Biokimia (1989). Burlington, Carolina Utara: Penerbit Neil Patterson (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans , 1327 .
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiologi. (3rd Ed.) Ediciones Harcourt, SA
- Barat, JB (1991). Dasar fisiologis praktik medis . Williams & Wilkins
