Globin: karakteristik, struktur, fungsi, dan perubahannya

Globin: karakteristik, struktur, fungsi, dan perubahannya

globin adalah struktur protein diatur dalam bentuk bulat atau bulat, sehingga menjadi maka namanya. Struktur ini merupakan tipe tersier dan dicirikan oleh kompleks, karena rantai asam amino terlipat membentuk sferoprotein. Ada beberapa jenis rantai globin dan ini diklasifikasikan dalam huruf Yunani: alfa, beta, delta, gamma, epsilon, dan zeta rantai globin.

Asam amino yang membentuk struktur utama protein bervariasi sesuai dengan spesiesnya (manusia atau hewan). Ada juga variasi dalam spesies yang sama sesuai dengan keadaan kehidupan organisme saat ini (kehidupan embrio, kehidupan janin, atau kehidupan pascakelahiran).

Struktur berbeda yang mengandung globin dalam komposisinya. Sumber: Wikipedia.com/BiancaDescals [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)</Pengunggah asli adalah ProteinBoxBot di Wikipedia bahasa Inggris. [Domain publik] /Wikipedia.com

Informasi genetik untuk sintesis berbagai rantai globin terkandung dalam berbagai kromosom. Misalnya, globin rantai alfa ditemukan pada kromosom 16, sedangkan informasi genetik untuk globin beta, delta, gamma, dan epsilon ada di kromosom 11.

Indeks artikel

Karakteristik

Globin adalah bagian dari struktur penting dalam tubuh, misalnya yang paling relevan adalah: hemoglobin dan mioglobin.

Hemoglobin mengandung empat rantai globin (alfa 1 dan alfa 2) dan (beta 1 dan beta 2). Setiap globin memiliki lipatan di mana ia melindungi kelompok heme.

Di sisi lain, ada mioglobin. Yang memiliki struktur kurang kompleks dari hemoglobin. Ini menyajikan polipeptida globular dari strip tunggal yang disusun secara sekunder.

Sampai saat ini diyakini bahwa ini adalah satu-satunya zat yang mengandung globin pada makhluk yang lebih tinggi, tetapi hari ini dua lagi diketahui memiliki globin dalam konstitusi mereka: sitoglobin dan neuroglobin.

Sitoglobin hadir di sebagian besar jaringan dan terutama ditemukan di jaringan ikat, serta juga ditemukan di retina.

Pada gilirannya, neuroglobin memiliki preferensi untuk jaringan saraf, maka namanya. Neuroglobin telah ditemukan di sel saraf otak yang terletak di tingkat korteks serebral, serta di lokasi lain seperti talamus, hipotalamus, hipokampus, dan otak kecil .

Namun, mereka bukan satu-satunya lokasi, karena di luar sistem saraf dapat ditemukan di pulau Langerhans pankreas dan di retina.

Struktur

Ada 6 jenis rantai globin yang ditandai dengan huruf alfabet Yunani: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε), dan zeta (ζ). Rantai ini milik keluarga globin, tetapi mereka berbeda satu sama lain dalam jumlah asam amino yang mereka miliki.

Polipeptida ini memiliki struktur primer, sekunder dan tersier. Rantai tunggal asam amino mewakili struktur primer. Ketika rantai dililit menjadi spiral atau heliks, mereka membentuk struktur sekunder.

Jika struktur ini kemudian melipat dirinya sendiri berkali-kali, ia membentuk struktur globular yang sesuai dengan struktur tersier.

Demikian juga, mereka hanya dapat memperoleh bentuk kuaterner ketika 4 molekul atau rantai globin digabungkan dalam bentuk tersier.

Ini adalah bagaimana hal itu terjadi dalam struktur kompleks hemoglobin. Namun, pada mioglobin berbeda. Dalam hal ini, globin muncul sebagai monomer, yaitu memiliki rantai peptida tunggal yang tersusun dalam lipatan, menciptakan 8 heliks (struktur sekunder).

Baik hemoglobin maupun mioglobin mengandung gugus heme dalam struktur kompleksnya.

Hemoglobin

Dalam molekul ini 2 rantai globin alfa dan 2 rantai beta mengikat. Ini adalah bagaimana mereka digabungkan dengan sempurna untuk menampung kelompok heme, ditambah besi, di tengahnya.

Di antara struktur ini ada ikatan lemah dan ikatan kuat. 19 asam amino berpartisipasi dalam penyatuan lemah dan penyatuan terjadi sebagai berikut: rantai alfa 1 bergabung dengan rantai beta 2 dan rantai alfa 2 bergabung dengan rantai beta 1.

Sementara, 35 asam amino berpartisipasi dalam persatuan yang kuat dan rantai yang bergabung adalah: rantai alfa 1 bergabung dengan rantai beta 1 dan rantai alfa 2 bergabung dengan rantai beta 2.

Lokasi rantai alfa 1 dan alfa 2, beta 1 dan beta 2 dalam struktur hemoglobin. Sumber: OpenStax College [CC BY 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0)] gambar yang diedit (diterjemahkan ke dalam bahasa Spanyol)

mioglobin

Sebuah kelompok protein globular juga hadir dalam mioglobin, tetapi dalam kasus ini ada rantai peptida tunggal yang terdiri dari 153 asam amino. Pengaturan spasialnya adalah sekunder dan memiliki 8 heliks alfa.

Struktur protein ini secara strategis menempatkan asam amino hidrofobik ke arah dalam struktur, sedangkan asam amino hidrofilik atau polar ke arah luar.

Desain ini sangat cocok untuk menampung kelompok heme di dalamnya (bagian hidrofobik). Ini melekat pada protein dengan ikatan non-kovalen.

Sitoglobin

Ditemukan pada tahun 2001 dan dikatakan sebagai jenis hemoglobin, tetapi berbeda karena terkoordinasi heksa, sedangkan hemoglobin dan mioglobin adalah pentakoordinat. Ini berkaitan dengan posisi asam amino histidin yang dekat dengan gugus heme.

Neuroglobin

Penemuannya dilakukan pada tahun 2000. Neuroglobin adalah monomer yang memiliki 150 asam amino, oleh karena itu sangat mirip dengan mioglobin. Struktur neuroglobin adalah 21% sampai 25% mirip dengan mioglobin dan hemoglobin.

Fitur

Karena globin tidak ditemukan sendirian di dalam tubuh, tetapi sebagai bagian dari struktur tertentu, fungsi yang dipenuhi masing-masing disebutkan:

Hemoglobin

Ini ditemukan di dalam eritrosit. Ini bertanggung jawab untuk memperbaiki dan mengangkut oksigen dari paru-paru ke jaringan. Serta memurnikan tubuh dari karbon dioksida, melakukan rute yang berlawanan.

mioglobin

Gugus heme yang terletak di globin berfungsi menyimpan molekul oksigen untuk mengoksidasi otot jantung dan otot rangka.

Sitoglobin

Protein ini diyakini dapat mempengaruhi perlindungan keadaan stres hipoksia dan oksidatif dalam jaringan. Diperkirakan juga dapat membawa oksigen arteri ke otak.

Neuroglobin

Neuroglobin diperkirakan memiliki kemampuan untuk mengikat oksigen, karbon monoksida, dan oksida nitrat.

Namun, peran neuroglobin belum diketahui secara pasti, tetapi diyakini terkait dengan regulasi hipoksia dan iskemia serebral. Terutama itu akan bertindak sebagai pelindung saraf.

Karena neuroglobin memiliki struktur yang mirip dengan hemoglobin dan mioglobin, diperkirakan bahwa ia dapat berpartisipasi dalam suplai oksigen pada tingkat neuron. Juga diyakini dapat menghilangkan radikal bebas dan nitrogen yang diproduksi dalam rantai pernapasan.

Sehubungan dengan oksida nitrat, diperkirakan menghilangkannya ketika oksigen normal dan menghasilkannya dalam proses hipoksia dari NO 2 .

Perubahan

Rantai alfa dan beta globin dikodekan oleh gen berbeda yang masing-masing terletak pada kromosom 16 dan 11.

Individu dengan hemoglobin S (penyakit sel sabit atau sel sabit) memiliki defek pada rantai beta globin. Cacat terdiri dari substitusi basa nitrogen pada tingkat nukleotida nomor 20 dari gen yang terlibat, di mana ada perubahan adenin untuk timin.

Mutasi pada gen s kromosom 11 menyebabkan haplotipe berbeda yang disebut globin: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu atau CAR dan Asia atau Arab-India.

Mengetahui jenis haplotipe yang ada pada pasien dengan anemia sel sabit adalah penting secara epidemiologis, karena memungkinkan kita untuk mengetahui distribusi berbagai haplotipe, tetapi informasi ini juga memberikan data penting untuk mengetahui prognosis penyakit.

Misalnya: haplotipe Bantu diketahui lebih parah, sedangkan tipe Senegal dan Asia lebih ringan.

Perbedaan antara satu haplotipe dan yang lain terletak pada jumlah hemoglobin F yang mereka miliki. Semakin tinggi persentase hemoglobin F dan semakin rendah hemoglobin S, semakin baik prognosisnya. Semakin rendah jumlah hemoglobin F dan semakin tinggi jumlah hemoglobin S, semakin buruk prognosisnya.

Mutasi ini diturunkan secara autosomal bersama dengan mutasi hemoglobin S.

Referensi

  1. “Globin.” Wikipedia, Ensiklopedia Bebas . 19 Okt 2018, 13:44 UTC. 11 Juli 2019, 17:26, wikipedia.org
  2. “Mioglobin.” Wikipedia, Ensiklopedia Bebas . 7 Juli 2019, 21:16 UTC. 11 Juli 2019, 20:42, wikipedia.org
  3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotipe gen globin beta dalam pembawa hemoglobin S di Kolombia. Biomedika 2012; 32: 103-111. Tersedia di: scielo.org
  4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: anggota baru keluarga globin. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Tersedia di: scielo.sld
  5. “Sitoglobin.” Wikipedia, Ensiklopedia Bebas . 1 Sep 2017, 17:26 UTC. 12 Juli 2019, 00:28 wikipedia.org