alanin (Ala) adalah salah satu dari 22 yang dikenal asam amino yang terdiri dari struktur protein dari semua organisme, dari bakteri ke manusia. Karena dapat disintesis oleh tubuh, ia diklasifikasikan sebagai asam amino nonesensial.
Protein memiliki struktur dasar atau primer yang terdiri dari rantai asam amino yang disebut rantai polipeptida, dalam rantai ini setiap asam amino terdiri dari karbon pusat yang disebut -karbon.
Struktur kimia asam amino Alanin (Sumber: Borb, melalui Wikimedia Commons)
-karbon terikat pada empat gugus: gugus amino (—NH2), gugus karboksil (—COOH), atom hidrogen (—H), dan gugus atau rantai samping (—R) yang mengidentifikasi setiap asam amino. Pada rantai samping, karbon mengambil huruf , , dan secara berurutan.
Asam amino diklasifikasikan berdasarkan polaritas rantai sampingnya dan dengan demikian ada asam amino hidrofobik apolar dan hidrofilik polar yang, pada gilirannya, dapat menjadi netral, basa dan asam. Alanin adalah asam amino apolar hidrofobik dan merupakan asam amino paling sederhana setelah glisin dan paling melimpah di sebagian besar protein.
Alanin dapat dibentuk di otot dan diangkut ke hati, di mana ia diperkenalkan ke jalur glukoneogenik, yaitu jalur untuk pembentukan glukosa dari zat non-glikosidik. Alanin juga dapat disintesis di hati melalui katabolisme triptofan dan urasil dan dapat didegradasi menjadi piruvat.
Ini berpartisipasi dalam sintesis triptofan, piridoksin (Vitamin B6) dan carnosine dan, karena dapat diubah menjadi piruvat, secara tidak langsung berpartisipasi dalam regulasi glikemia atau sebagai sumber energi untuk otot rangka.
Ini digunakan sebagai suplemen makanan untuk meningkatkan kinerja atletik dan ditemukan secara alami dalam daging sapi, babi dan ikan, serta dalam susu dan turunannya dan dalam telur. Beberapa kacang-kacangan, buah-buahan, dan kacang-kacangan juga kaya akan alanin.
Indeks artikel
Struktur
Telah dibahas sebelumnya bahwa alanin, seperti semua asam amino, memiliki karbon-α dengan empat gugus yang melekat padanya, gugus R menjadi gugus metil (-CH3).
Oleh karena itu, pada pH tubuh (sekitar 7,4) karbon- alanin terikat pada gugus amino terprotonasi (—NH3 +), gugus karboksil yang kehilangan proton (—COO-), hidrogen, dan gugus metil ( —CH3).
Sebagian besar asam amino dapat terionisasi pada pH 7,0 dan secara geometris mereka dapat memiliki isomer, yang dikenal sebagai enansiomer, yang merupakan bayangan cermin, seperti tangan kanan dan kiri.
Kemudian, semua asam amino dapat ditemukan sebagai “pasangan kiral” yang dilambangkan sebagai D atau L (dekstro dan levo, masing-masing), tergantung pada posisi atom yang mengelilingi karbon-α.
Namun, alanin, seperti kebanyakan asam amino, sebagian besar ditemukan dalam bentuk L, karena merupakan bentuk yang disisipkan enzim selama sintesis protein.
Asam amino ini juga dapat ditemukan sebagai -alanin, di mana gugus amino terikat pada karbon -nya, yaitu pada karbon pertama dari rantai sampingnya.
-Alanine ditemukan dalam asam pantotenat (vitamin B5) dan beberapa peptida alami. D-Alanine ditemukan di beberapa polipeptida yang merupakan bagian dari dinding beberapa sel bakteri.
Golongan R (metil, CH3)
Gugus metil dari rantai samping alanin adalah hidrokarbon jenuh yang memberikan karakteristik hidrofobik nonpolar pada asam amino ini. Karakteristik alanin ini sama dengan asam amino lain dari kelompok ini seperti glisin, valin, leusin dan isoleusin.
Asam amino yang membentuk kelompok alifatik adalah asam amino yang secara kimiawi netral dan memainkan peran yang sangat penting dalam pembentukan dan pemeliharaan struktur tiga dimensi protein karena mereka cenderung bereaksi satu sama lain tidak termasuk air.
Asam amino ini, termasuk alanin, mengandung jumlah gugus terionisasi yang sama dengan muatan berlawanan, sehingga tidak memiliki muatan bersih dan disebut ” zwitterion . “
Fitur
Seperti kebanyakan asam amino yang dikenal, alanin digunakan dalam sintesis peptida dan protein secara umum, dan berpartisipasi dalam pembentukan struktur polipeptida dan dalam struktur tersier beberapa protein.
Fungsi penting lainnya dari alanin adalah untuk berpartisipasi secara tidak langsung dalam pengendalian glikemia:
Hal ini dapat menimbulkan piruvat dan sebaliknya, juga dapat mencapai hati dan menjadi glukosa melalui glukoneogenesis untuk dilepaskan ke dalam peredaran atau untuk digunakan dalam sintesis glikogen, jika diperlukan.
Alanin berpartisipasi sebagai transporter amonium dari otot ke hati, karena dapat disintesis oleh aminasi dari piruvat, diangkut ke hati dan ditransformasikan oleh transaminasi.
Hal ini terjadi bersamaan dengan transformasi -ketoglutarat menjadi glutamat, yang dapat memasuki siklus urea dan diubah kembali menjadi piruvat.
Fungsi lainnya
Asam amino ini penting untuk sintesis triptofan dan piridoksin. Meskipun secara kimiawi sangat tidak reaktif, alanin mungkin memiliki fungsi pengenalan substrat dan regulasi enzim.
Salah satu fungsi -alanin adalah sebagai suplemen makanan, karena digunakan sebagai bantuan olahraga ergogenik. Konsumsi -alanin meningkatkan konsentrasi carnosine (dipeptida yang terdiri dari -alanin dan histidin) di otot rangka, bertindak sebagai “ penyangga” .
Biasanya, carnosine tidak berkontribusi secara signifikan terhadap kapasitas buffer total sel otot dan ini karena konsentrasinya yang rendah. Pemberian -alanin meningkatkan konsentrasi ini dan oleh karena itu kapasitas buffer, sehingga meningkatkan resistensi dengan mengurangi kelelahan.
Biosintesis
Sintesis alanin yang paling penting dalam tubuh manusia terjadi melalui aminasi reduktif asam piruvat. Reaksi ini membutuhkan satu langkah enzimatik.
Piruvat menyediakan kerangka karbon dan glutamat menyediakan gugus amino yang ditransfer ke piruvat. Enzim yang mengkatalisis reaksi reversibel ini adalah alanin transaminase.
Sebagai hasil dari reaksi ini, alanin dan -ketoglutarat diproduksi. Alanin kemudian dapat hadir dalam glukoneogenesis, dalam glikolisis dan dalam siklus Krebs.
Sumber lain alanin berasal dari pemecahan triptofan menjadi asetil-KoA. Dalam rute ini, ketika enzim kinureninase menghidrolisis 3-hidroksi kynurenine, 3-hydroxy anthranilate dan alanine terbentuk. Alanin dilepaskan dan 3-hidroksi anthranilat mengikuti jalur metabolisme.
Degradasi urasil adalah sumber lain dari alanin. Dalam hal ini dihasilkan -alanin yang dapat mengikuti beberapa jalur metabolisme, salah satunya menjadi asetil-KoA.
Degradasi
Proses degradasi asam amino umum
Asam amino tidak disimpan seperti karbohidrat dan lemak, sehingga asam amino yang dilepaskan selama pemecahan protein harus digunakan kembali untuk sintesis protein dan nukleotida baru.
Di sisi lain, asam amino dapat terdegradasi dan kerangka karbonnya dapat digunakan dalam reaksi katabolik atau anabolik.
Ketika asam amino terdegradasi, kelebihan nitrogen membentuk amonia, yang merupakan zat beracun yang harus dihilangkan dan langkah pertama dalam degradasi asam amino adalah penghapusan nitrogen.
Pada mamalia, degradasi ini terjadi di hati; di sana, setiap asam amino yang berlebihan dan tidak dapat digunakan akan terdegradasi.
Degradasi Alanin
Degradasi alanin terjadi dengan konversi alanin menjadi piruvat. Reaksi ini dikatalisis oleh alanin transaminase dan membutuhkan kehadiran -ketoglutarat sebagai akseptor gugus amino dan pembentukan glutamat selanjutnya; itu adalah reaksi reversibel.
Reaksi pembentukan alanin dari piruvat dan pemecahan alanin menjadi piruvat ini merupakan bagian dari siklus yang melibatkan otot rangka dan hati.
Hati memasok glukosa ke otot dan otot, melalui glikolisis, mengubah glukosa menjadi piruvat untuk menghasilkan ATP; Piruvat ini dapat memasuki sintesis alanin, yang dapat dibuang ke aliran darah dan kembali ke hati yang mengubahnya kembali menjadi piruvat, yang memasuki glukoneogenesis untuk membentuk glukosa.
Jika perlu siklus diulang. Di hati, produksi piruvat dari alanin menghasilkan ion amonium yang mengikat glutamin dan glutamat dan ini memasuki siklus urea. Kemudian urea dieliminasi dalam urin.
Alanin, glisin, sistein, serin, dan treonin adalah asam amino glukogenik karena degradasinya dapat menghasilkan piruvat, -ketoglutarat, suksinil-KoA, fumarat atau oksaloasetat, semua prekursor glukoneogenik glukosa.
Makanan kaya alanin
Sumber utama asam amino adalah daging tanpa lemak, ikan, kerang, telur, dan produk susu, namun alanin juga ditemukan dalam banyak makanan nabati. Contoh makanan yang kaya akan alanin adalah:
– Daging seperti daging sapi, babi, domba, ayam, kalkun, kelinci, ikan; telur, susu dan turunannya.
– Kacang-kacangan seperti hazelnut, walnut, chestnut, almond, dan kacang tanah merupakan sumber alanin.
– Kelapa, alpukat, asparagus, terong, singkong atau singkong, bit, wortel dan ubi jalar.
– Kacang-kacangan seperti jagung, buncis dan kacang polong.
– Sereal seperti beras, gandum hitam, gandum, kakao, gandum dan gandum hitam.
Referensi
- Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Efek ergogenik dari -alanine dan carnosine: Usulan penelitian di masa depan untuk mengukur kemanjurannya. Nutrisi , 4 (7), 585–601.
- Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: Rekonstruksi metabolik komprehensif dari hepatosit manusia untuk analisis fisiologi hati. Sistem Molekuler Biologi , 6 (411), 1–13.
- Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokimia (edisi ke-3). San Fransisco, California: Pearson.
- Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Biokimia Harper’s Illustrated (edisi ke-28). McGraw-Hill Medis.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Prinsip Biokimia Lehninger . Edisi Omega ( edisi ke-5).
