Enzim: cara kerjanya dan contohnya

Enzim: cara kerjanya dan contohnya

Sebuah enzim , katalis biologis atau biokatalis adalah molekul, umumnya asal protein, yang memiliki kemampuan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi dalam makhluk hidup. Molekul protein katalitik adalah enzim, dan yang bersifat RNA adalah ribozim.

Tanpa adanya enzim, sejumlah besar reaksi yang terjadi di dalam sel dan yang memungkinkan kehidupan tidak dapat terjadi. Ini bertanggung jawab untuk mempercepat proses dengan urutan besarnya mendekati 10 6 – dan dalam beberapa kasus jauh lebih tinggi.

Diagram skema sambungan kunci-kunci dari kompleks enzim-substrat. Sumber: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Ditulis oleh Jerry Crimson Mann, dimodifikasi oleh TimVickers, divektorkan oleh Fvasconcellosderivative karya: Retama (bicara) karya turunan: Bekerr [Domain publik]

Indeks artikel

Katalisis

Katalis adalah molekul yang mampu mengubah laju reaksi kimia tanpa dikonsumsi dalam reaksi tersebut.

Reaksi kimia melibatkan energi: molekul awal yang terlibat dalam reaksi atau reaktan dimulai dengan satu derajat energi. Sejumlah energi tambahan diserap untuk mencapai “keadaan transisi”. Selanjutnya, energi dilepaskan dengan produk.

Perbedaan energi antara reaktan dan produk dinyatakan sebagai G. Jika tingkat energi produk lebih tinggi daripada reaktan, reaksinya endergonik dan tidak spontan. Sebaliknya, jika energi produk lebih rendah, reaksinya eksergonik dan spontan.

Akan tetapi, hanya karena suatu reaksi berlangsung spontan tidak berarti reaksi itu akan terjadi pada laju yang cukup besar. Kecepatan reaksi tergantung pada G * (tanda bintang mengacu pada energi aktivasi).

Pembaca harus mengingat konsep-konsep ini untuk memahami cara kerja enzim.

Enzim

Apa itu enzim?

Enzim adalah molekul biologis dengan kompleksitas luar biasa, terutama terdiri dari protein. Protein, pada gilirannya, adalah rantai panjang asam amino.

Salah satu karakteristik enzim yang paling menonjol adalah kekhususannya pada molekul target – molekul ini disebut substrat.

Karakteristik enzim

Enzim ada dalam berbagai bentuk. Beberapa terdiri seluruhnya dari protein, sementara yang lain memiliki daerah non-protein yang disebut kofaktor (logam, ion, molekul organik, dll).

Jadi, apoenzim adalah enzim tanpa kofaktornya, dan kombinasi apoenzim dan kofaktornya disebut holoenzim.

Mereka adalah molekul dengan ukuran yang cukup besar. Namun, hanya situs kecil pada enzim yang terlibat langsung dalam reaksi dengan substrat, dan wilayah ini adalah situs aktif.

Ketika reaksi dimulai, enzim menggunakan substratnya seperti kunci yang menggunakan kuncinya (caral ini adalah penyederhanaan dari proses biologis yang sebenarnya, tetapi berfungsi untuk menggambarkan proses).

Semua reaksi kimia yang terjadi dalam tubuh kita dikatalisis oleh enzim. Faktanya, jika molekul-molekul ini tidak ada, kita harus menunggu ratusan atau ribuan tahun hingga reaksi selesai. Oleh karena itu, pengaturan aktivitas enzim harus dikontrol dengan cara yang sangat spesifik.

Tatanama dan klasifikasi enzim

Ketika kita melihat molekul yang namanya berakhiran –ase, kita dapat yakin bahwa itu adalah enzim (walaupun ada pengecualian untuk aturan ini, seperti tripsin). Ini adalah konvensi penamaan untuk enzim.

Ada enam tipe dasar enzim: oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase; bertanggung jawab atas: reaksi redoks, transfer atom, hidrolisis, penambahan ikatan rangkap, isomerisasi dan penyatuan molekul, masing-masing.

Bagaimana cara kerja enzim?

Pada bagian katalisis telah disebutkan bahwa kecepatan reaksi bergantung pada nilai G*. Semakin tinggi nilai ini, semakin lambat reaksi. Enzim bertanggung jawab untuk menurunkan parameter ini – sehingga meningkatkan kecepatan reaksi.

Perbedaan antara produk dan reaktan tetap sama (enzim tidak mempengaruhinya), seperti halnya distribusinya. Enzim memfasilitasi pembentukan keadaan transisi.

Inhibitor enzim

Dalam konteks kajian enzim, inhibitor adalah zat yang berhasil menurunkan aktivitas katalis. Mereka diklasifikasikan menjadi dua jenis: inhibitor kompetitif dan non-kompetitif. Jenis pertama bersaing dengan substrat dan yang lainnya tidak.

Proses penghambatan umumnya reversibel, meskipun beberapa penghambat dapat tetap melekat pada enzim hampir secara permanen.

Contoh

Ada sejumlah besar enzim dalam sel kita – dan dalam sel semua makhluk hidup. Namun, yang paling terkenal adalah mereka yang berpartisipasi dalam jalur metabolisme seperti glikolisis, siklus Krebs, rantai transpor elektron, antara lain.

Suksinat dehidrogenase adalah enzim jenis oksidoreduktase yang mengkatalisis oksidasi suksinat. Dalam hal ini, reaksi melibatkan hilangnya dua atom hidrogen.

Perbedaan antara katalis biologis (enzim) dan katalis kimia

Ada katalis yang bersifat kimia, seperti yang biologis, meningkatkan kecepatan reaksi. Namun, ada perbedaan mencolok antara kedua jenis molekul.

Reaksi yang dikatalisis oleh enzim terjadi lebih cepat

Pertama, enzim mampu meningkatkan kecepatan reaksi dengan urutan besarnya mendekati 10 6 sampai 10 12 . Katalis kimia juga meningkatkan kecepatan, tetapi hanya beberapa kali lipat.

Sebagian besar enzim bekerja dalam kondisi fisiologis

Ketika reaksi biologis dilakukan di dalam makhluk hidup, kondisi optimalnya mengelilingi nilai fisiologis suhu dan pH. Ahli kimia, di sisi lain, membutuhkan kondisi suhu, tekanan, dan keasaman yang drastis.

Kekhususan

Enzim sangat spesifik dalam reaksi yang dikatalisisnya. Dalam kebanyakan kasus, mereka hanya bekerja dengan satu atau beberapa substrat. Kekhususan juga berlaku untuk jenis produk yang mereka hasilkan. Kisaran substrat untuk katalis kimia jauh lebih luas.

Kekuatan yang menentukan spesifisitas interaksi antara enzim dan substratnya sama dengan yang menentukan konformasi protein itu sendiri (Van der Waals, elektrostatik, ikatan hidrogen, dan interaksi hidrofobik).

Regulasi enzim tepat

Akhirnya, enzim memiliki kapasitas pengaturan yang lebih besar dan aktivitasnya bervariasi sesuai dengan konsentrasi zat yang berbeda di dalam sel.

Mekanisme pengaturan termasuk kontrol alosterik, modifikasi kovalen enzim, dan variasi jumlah enzim yang disintesis.

Referensi

  1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biokimia . saya terbalik.
  2. Campbell, MK, & Farrell, SO (2011). Biokimia. Edisi keenam . Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, TM (2011). Buku ajar biokimia . John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Rohm, KH (2005). Biokimia: teks dan atlas . Ed. Medis Panamerika.
  5. Mougios, V. (2006). Latihan biokimia . Kinetika Manusia.
  6. Muller-Esterl, W. (2008). Biokimia. Dasar-dasar kedokteran dan ilmu kehidupan . saya terbalik.
  7. Poortman, JR (2004). Prinsip biokimia latihan. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokimia . Ed. Medis Panamerika.