apoenzyme adalah bentuk tidak aktif dari enzim, yaitu enzim yang kurang kofaktor atau koenzim, mereka sangat penting untuk melaksanakan reaksi katalitik Anda akan dikenakan biaya.
Enzim adalah protein dengan aktivitas katalitik. Fungsinya, pada dasarnya, untuk mempercepat jalannya berbagai jenis reaksi kimia dalam sel, fakta yang sangat penting bagi keberadaan semua makhluk hidup di bumi.
Holoenzim terdiri dari apoenzim dan kofaktor / koenzim / gugus prostetiknya
Aktivitas banyak enzim bergantung pada identitas dan urutan asam amino yang menyusunnya, yaitu pada struktur proteinnya sendiri, dan pada integritas struktur ini dalam kondisi asli .
Meskipun ini berlaku untuk banyak enzim, ada beberapa yang memerlukan unsur non-protein tambahan untuk menjalankan fungsinya. Unsur-unsur tersebut dikenal sebagai kofaktor , jika mereka adalah ion anorganik, atau koenzim , jika mereka adalah kompleks atau molekul organik.
Umumnya, baik kofaktor dan koenzim berhubungan dengan stabilitas relatif terhadap struktur protein enzim yang aktivitas katalitiknya mereka promosikan; Ketika asosiasi ini permanen (kovalen), kelompok ini kemudian dikenal sebagai kelompok prostetik .
Contoh apoenzim
ilustrasi 3d DNA polimerase
Gugus enzim aktif yang dibentuk oleh protein dengan aktivitas katalitik dan gugus kofaktor/koenzim/prostetiknya disebut holoenzim atau enzim terkonjugasi . Dalam holoenzim, porsi protein sesuai dengan apa yang dikenal sebagai apoenzim atau apoprotein, yang tidak memiliki aktivitas.
Contoh beberapa apoenzim penting adalah:
- Enzim DNA polimerase , bertanggung jawab untuk mereplikasi DNA seluler, tanpa ion magnesium divalen yang berfungsi sebagai kofaktor.
- Enzim karbonat anhidrase , bertanggung jawab untuk mengkatalisis konversi CO₂ dan H₂0 menjadi ion bikarbonat dan H +, tanpa ion seng divalen yang berfungsi sebagai kofaktor.
- Enzim hemoglobin , bertanggung jawab untuk mengangkut oksigen di dalam sel darah merah (eritrosit) melalui darah mamalia, tanpa kelompok prostetik heme.
- Enzim laktat dehidrogenase , bertanggung jawab untuk produksi laktat dari piruvat, tanpa NADH yang berfungsi sebagai kofaktor.
Karakteristik apoenzim
Apoenzim adalah enzim tidak aktif yang membutuhkan, untuk mencapai aktivasinya, pengikatan kofaktor atau koenzim, tetapi tidak terikat pada satu.
Dengan mempertimbangkan hal ini, dapat dikatakan bahwa molekul-molekul tersebut memiliki karakteristik tertentu, yaitu:
Mereka adalah protein
Tidak seperti kofaktor dan koenzim, yang merupakan unsur non-protein yang diperlukan untuk fungsi holoenzim, apoenzim adalah protein.
Dari pernyataan di atas dapat dipahami bahwa apoenzim terdiri dari rantai molekul khusus yang dikenal sebagai asam amino, yang dihubungkan bersama melalui jenis ikatan yang dikenal sebagai ikatan peptida.
Urutan asam amino dari setiap apoenzim ditentukan secara genetik dan ini, pada gilirannya, menentukan urutan spasial atau tiga dimensi, terkait erat dengan spesifisitas substrat, mengikat kofaktor / koenzim / gugus prostetik, pembentukan situs aktif, dll.
Sebagai protein, apoenzim juga memiliki: muatan listrik, ditentukan oleh kandungan asam amino dan pH media tempat mereka ditemukan; suhu karakteristik, pH dan persyaratan kekuatan ionik di mana ia dapat, dengan adanya kofaktor, berfungsi pada kecepatan optimalnya; penghambat dan pesaing, dll.
Dapat mengikat substrat
Meskipun mereka tidak mampu, dengan sendirinya, mengkatalisis reaksi enzimatik, banyak apoenzim mempertahankan kemampuan untuk mengikat substrat yang berpartisipasi dalam reaksi yang menjadi ciri mereka; untuk alasan ini mereka biasanya digunakan dalam beberapa konteks eksperimental.
Mereka dapat mengikat kofaktor, koenzim, atau kelompok prostetik
Dalam kebanyakan kasus, apoenzim dapat dianggap sebagai enzim tidak aktif yang disiapkan untuk mengikat molekul-molekul yang membantu fungsinya, yaitu: ke kofaktor, koenzim, atau gugus prostetiknya.
Kofaktor dapat berpartisipasi langsung dalam reaksi katalitik atau hanya berkontribusi dalam stabilisasi struktur umum holoenzim.
Di antara kofaktor utama yang terlibat dalam holoenzim seluler adalah:
– Besi (Fe2+)
– Tembaga (Cu2+)
– Kalsium (Ca2+)
– Seng (Zn2+)
– Magnesium (Mg2)
– Mangan (Mn2+)
– Kobalt (Co)
– Nikel (Ni)
Di antara koenzim utama dapat diberi nama:
– Vitamin: B9, B3, C
– Adenosin trifosfat (ATP)
– Flavin adenin dinukleotida (FAD)
– Nikotinamida dinukleotida atau nikotin adenin dinukleotida (NAD)
Struktur piridoksal-fosfat (Sumber: Ayacop, Domain publik, melalui Wikimedia Commons)
Beberapa kelompok prostetik yang penting adalah:
– Grup heme
– Biotin
– Tiamin pirofosfat
– Piridoksal-fosfat
Fungsi apoenzim
Karena apoenzim adalah bagian protein dari holoenzim, wajar untuk menganggapnya sebagai bagian terpentingnya. Bahkan dengan adanya kofaktor, koenzim, dan substrat yang sesuai, tanpa apoenzim tidak ada reaksi enzimatik yang dikatalisis oleh enzim ini yang dapat berlangsung.
Dalam pengertian ini, fungsi utama dari apoenzim adalah untuk menyediakan baik struktur utama holoenzim yang dimilikinya, serta situs pengikatan untuk kofaktor, koenzim dan / atau kelompok prostetik dan substrat (s) yang berpartisipasi dalam reaksi. .
Dari sudut pandang struktural, holoenzim tanpa apoenzim tidak lebih dari kofaktor, dan kofaktor dengan sendirinya tidak lebih dari molekul yang relatif lembam (berbicara secara biologis), sehingga apoenzim bertanggung jawab, sebenarnya, untuk melaksanakan reaksi katalitik, dibantu oleh unsur-unsur non-protein yang disebutkan.
Dengan demikian, fungsi apoenzim, meskipun merupakan enzim yang tidak aktif, bergantung pada:
– Rantai linier asam amino atau struktur primernya (jika merupakan kompleks enzimatik yang dibentuk oleh lebih dari satu subunit, maka kita akan membicarakan “rantai liniernya”).
– Cara rantai ini diatur dalam ruang, yaitu struktur sekunder, tersier dan kuartener, bila dapat diterapkan.
– Konformasi yang memadai dari situs yang penting untuk katalisis, yaitu situs katalitik dengan asam amino yang berpartisipasi dalam reaksi, situs pengikatan untuk kofaktor, koenzim atau gugus prostetik; dll.
– Stabilitas struktur di bawah kondisi seluler atau asli , fakta yang berhubungan langsung dengan kemampuan apoenzim untuk membentuk holoenzim, dan lain-lain.
Referensi
- Boyer, PD, & Krebs, EG (1986). enzim. Pers Akademik.
- Garrett, RH, & Grisham, CM (2001). Prinsip-prinsip biokimia: dengan fokus manusia. Perusahaan Penerbitan Brooks / Cole.
- Gruber, K., Puffer, B., & Kräutler, B. (2011). Vitamin B 12-turunan — kofaktor enzim dan ligan protein dan asam nukleat. Ulasan Masyarakat Kimia, 40 (8), 4346-4363.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Biokimia Harper yang diilustrasikan. Mcgraw-bukit.
- Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Prinsip biokimia Lehninger. Macmillan.
- Staiano, M., Pennacchio, A., Varriale, A., Capo, A., Majoli, A., Capacchione, C., & D’Auria, S. (2017). Enzim sebagai sensor. Dalam Metode dalam enzimologi (Vol. 589, hlm. 115-131). Pers Akademik.
