treonin (THR, T) atau asam-Ls-threo α-amino-β-butirat, merupakan salah satu konstituen asam amino dari protein seluler. Karena manusia dan hewan vertebrata lainnya tidak memiliki jalur biosintetik untuk produksinya, treonin dianggap sebagai salah satu dari 9 asam amino esensial yang harus diperoleh melalui makanan.
Treonin adalah yang terakhir dari 20 asam amino umum yang ditemukan dalam protein, fakta yang terjadi dalam sejarah lebih dari satu abad setelah penemuan asparagin (1806), yang merupakan asam amino pertama yang dijelaskan.
Struktur asam amino Threonine (Sumber: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] melalui Wikimedia Commons)
Ditemukan oleh William Cumming Rose pada tahun 1936, yang menciptakan istilah “treonin” karena kesamaan struktural yang ia temukan antara asam amino ini dan asam treonat, senyawa yang berasal dari gula treosa.
Sebagai protein asam amino, treonin memiliki banyak fungsi di dalam sel, di antaranya adalah tempat pengikatan khas rantai karbohidrat glikoprotein dan tempat pengenalan protein kinase dengan fungsi tertentu (protein treonin/serin kinase).
Demikian pula, treonin merupakan komponen penting dari protein seperti email gigi, elastin, dan kolagen, dan juga memiliki fungsi penting dalam sistem saraf . Ini digunakan sebagai suplemen nutrisi dan sebagai “pereda” keadaan fisiologis kecemasan dan depresi.
Indeks artikel
Karakteristik
Treonin termasuk dalam kelompok asam amino polar yang memiliki gugus R atau rantai samping yang tidak memiliki muatan positif atau negatif (asam amino polar tidak bermuatan).
Karakteristik gugus R-nya membuatnya menjadi asam amino yang sangat larut dalam air (hidrofilik atau hidrofilik), yang juga berlaku untuk anggota lain dari kelompok ini, seperti sistein, serin, asparagin, dan glutamin.
Bersama dengan triptofan, fenilalanin, isoleusin dan tirosin, treonin adalah salah satu dari lima asam amino yang memiliki fungsi glukogenik dan ketogenik, karena zat antara yang relevan seperti piruvat dan suksinil-KoA dihasilkan dari metabolismenya.
Asam amino ini memiliki perkiraan berat molekul 119 g / mol; seperti banyak asam amino yang tidak bermuatan, ia memiliki titik isoelektrik sekitar 5,87 dan frekuensinya dalam struktur protein mendekati 6%.
Beberapa penulis mengelompokkan treonin bersama dengan asam amino lain yang terasa “manis”, di antaranya adalah, misalnya, serin, glisin, dan alanin.
Struktur
Asam -amino seperti treonin memiliki struktur umum, yaitu umum untuk semua. Hal ini dibedakan dengan adanya atom karbon yang dikenal sebagai “α karbon”, yang kiral dan yang melekat pada empat jenis molekul atau substituen yang berbeda.
Karbon ini berbagi salah satu ikatannya dengan atom hidrogen, yang lain dengan gugus R, yang merupakan karakteristik untuk setiap asam amino, dan dua lainnya ditempati oleh gugus amino (NH2) dan karboksil (COOH), yang umum untuk semua asam amino. .asam amino.
Gugus R dari treonin memiliki gugus hidroksil yang memungkinkannya membentuk ikatan hidrogen dengan molekul lain dalam media berair. Identitasnya dapat didefinisikan sebagai gugus alkohol (etanol, dengan dua atom karbon), yang telah kehilangan salah satu hidrogennya untuk bergabung dengan atom karbon (-CHOH-CH3).
Gugus -OH ini dapat berfungsi sebagai “jembatan” atau situs pengikatan untuk berbagai macam molekul (untuk ini, misalnya, rantai oligosakarida dapat dilampirkan selama pembentukan glikoprotein), oleh karena itu ia adalah salah satu yang bertanggung jawab untuk pembentukan turunan modifikasi dari treonin.
Bentuk biologis aktif dari asam amino ini adalah L-treonin dan inilah yang berpartisipasi baik dalam konformasi struktur protein dan dalam berbagai proses metabolisme di mana ia bertindak.
Fitur
Sebagai asam amino protein, treonin adalah bagian dari struktur banyak protein di alam, di mana kepentingan dan kekayaannya bergantung pada identitas dan fungsi protein yang dimilikinya.
Selain fungsi strukturalnya dalam konformasi urutan peptida protein, treonin memenuhi fungsi lain baik di sistem saraf maupun di hati, di mana ia berpartisipasi dalam metabolisme lemak dan mencegah akumulasi mereka di organ ini.
Treonin adalah bagian dari sekuens yang dikenali oleh serin / treonin kinase, yang bertanggung jawab atas banyak proses fosforilasi protein, penting untuk pengaturan berbagai fungsi dan peristiwa pensinyalan intraseluler.
Hal ini juga digunakan untuk pengobatan beberapa gangguan usus dan pencernaan dan telah terbukti berguna dalam mengurangi kondisi patologis seperti kecemasan dan depresi.
L-treonin juga merupakan salah satu asam amino yang diperlukan untuk mempertahankan status pluripoten sel induk embrionik tikus, fakta yang tampaknya terkait dengan metabolisme S-adenosil-metionin dan peristiwa metilasi histon. , yang secara langsung terlibat dalam ekspresi gen .
Di industri
Sifat umum dari banyak asam amino adalah kemampuannya untuk bereaksi dengan gugus kimia lain seperti aldehida atau keton untuk membentuk “rasa” karakteristik dari banyak senyawa.
Di antara asam amino ini adalah treonin, yang, seperti serin, bereaksi dengan sukrosa selama pemanggangan makanan tertentu dan menimbulkan “pirazin”, senyawa aromatik khas yang ditemukan dalam produk panggang seperti kopi.
Treonin hadir dalam banyak obat yang berasal dari alam dan juga dalam banyak formulasi suplemen nutrisi yang diresepkan untuk pasien dengan malnutrisi atau yang memiliki pola makan yang buruk dalam asam amino ini.
Fungsi lain dari L-treonin yang paling terkenal, dan yang telah berkembang dari waktu ke waktu, adalah sebagai aditif dalam persiapan pakan terkonsentrasi untuk industri produksi babi dan unggas.
L-treonin digunakan dalam industri ini sebagai suplemen makanan dalam formulasi yang buruk dari sudut pandang protein, karena memberikan keuntungan ekonomi dan mengurangi kekurangan protein kasar yang dikonsumsi oleh hewan ternak ini.
Bentuk utama produksi asam amino ini, biasanya, melalui fermentasi mikroba dan angka produksi dunia untuk keperluan pertanian untuk tahun 2009 melebihi 75 ton.
Biosintesis
Treonin adalah salah satu dari sembilan asam amino esensial bagi manusia, yang berarti tidak dapat disintesis oleh sel-sel tubuh dan, oleh karena itu, harus diperoleh dari protein hewani atau nabati yang disertakan dengan makanan sehari-hari.
tanaman , jamur dan bakteri mensintesis treonin dari rute yang sama yang mungkin menyajikan beberapa perbedaan satu sama lain. Namun, sebagian besar organisme ini dimulai dari aspartat sebagai prekursor, tidak hanya untuk treonin, tetapi juga untuk metionin dan lisin.
Jalur biosintetik pada mikroba
Jalur biosintesis L-treonin pada mikroorganisme seperti bakteri terdiri dari lima langkah katalis enzim yang berbeda. Substrat awal, seperti yang dibahas, adalah aspartat, yang difosforilasi oleh enzim aspartat kinase yang bergantung pada ATP.
Reaksi ini menghasilkan metabolit L-aspartyl phosphate (L-aspartyl-P) yang berfungsi sebagai substrat untuk enzim aspartyl semialdehyde dehydrogenase, yang mengkatalisis konversinya menjadi aspartyl semialdehyde dengan cara yang bergantung pada NADPH.
Aspartil semialdehida dapat digunakan baik untuk biosintesis L-lisin maupun untuk biosintesis L-treonin; dalam hal ini, molekul tersebut digunakan oleh enzim dehidrogenase homoserin yang bergantung pada NADPH untuk produksi L-homoserin.
L-homoserin difosforilasi menjadi L-homoserin fosfat (L-homoserin-P) oleh homoserin kinase yang bergantung pada ATP dan produk reaksi tersebut, pada gilirannya, adalah substrat untuk enzim treonin sintase, yang mampu mensintesis L-treonin.
L-metionin dapat disintesis dari L-homoserin yang diproduksi pada langkah sebelumnya, oleh karena itu merupakan jalur “kompetitif” untuk sintesis L-treonin.
L-treonin yang disintesis dengan cara ini dapat digunakan untuk sintesis protein atau dapat juga digunakan di hilir untuk sintesis glisin dan L-leusin, dua asam amino yang juga relevan dari sudut pandang protein.
Peraturan
Penting untuk digarisbawahi bahwa tiga dari lima enzim yang berpartisipasi dalam biosintesis L-treonin pada bakteri diatur oleh produk reaksi melalui umpan balik negatif. Ini adalah aspartat kinase, homoserin dehidrogenase, dan homoserin kinase.
Selanjutnya, regulasi jalur biosintetik ini juga bergantung pada kebutuhan seluler produk biosintetik lain yang terkait dengannya, karena pembentukan L-lisin, L-metionin, L-isoleusin dan glisin bergantung pada jalur produksi L-treonin. .
Degradasi
Treonin dapat didegradasi oleh dua rute berbeda untuk menghasilkan piruvat atau suksinil-KoA. Yang terakhir adalah produk yang paling penting dari katabolisme treonin pada manusia.
Metabolisme treonin terjadi terutama di hati, tetapi pankreas, meskipun pada tingkat yang lebih rendah, juga berpartisipasi dalam proses ini. Jalur ini dimulai dengan pengangkutan asam amino melintasi membran plasma hepatosit melalui pengangkut spesifik.
Produksi piruvat dari treonin
Konversi treonin menjadi piruvat terjadi berkat transformasinya menjadi glisin, yang berlangsung dalam dua langkah katalitik yang dimulai dengan pembentukan 2-amino-3-ketobutirat dari treonin dan oleh aksi enzim treonin dehidrogenase.
Pada manusia, rute ini hanya mewakili antara 10 dan 30% dari katabolisme treonin, namun, kepentingannya relatif terhadap organisme yang dipertimbangkan karena, pada mamalia lain, misalnya, ini jauh lebih relevan secara katabolik.
Produksi suksinil-KoA dari treonin
Seperti dengan metionin, valin dan isoleusin, atom karbon treonin juga digunakan untuk produksi succunyl-CoA. Proses ini dimulai dengan konversi asam amino menjadi -ketobutirat, yang selanjutnya digunakan sebagai substrat untuk enzim -ketoacid dehydrogenase untuk menghasilkan propionil-KoA.
Transformasi treonin menjadi -ketobutirat dikatalisis oleh enzim treonin dehidratase, yang melibatkan hilangnya satu molekul air (H2O) dan satu ion amonium (NH4 +).
Propionil-KoA dikarboksilasi menjadi metilmalonil-KoA melalui reaksi dua tahap yang memerlukan masuknya atom karbon dalam bentuk bikarbonat (HCO3-). Produk ini berfungsi sebagai substrat untuk metilmalonil-KoA mutase-koenzim B12 yang bergantung, yang “mengempimerisasi” molekul untuk menghasilkan suksinil-KoA.
Produk katabolik lainnya
Selain itu, kerangka karbon treonin dapat digunakan secara katabolik untuk produksi asetil-KoA, yang juga memiliki implikasi penting dari sudut pandang energi dalam sel-sel tubuh.
Pada organisme tertentu, treonin juga berfungsi sebagai substrat untuk beberapa jalur biosintesis seperti isoleusin, misalnya. Dalam hal ini, melalui 5 langkah katalitik, -ketobutirat yang berasal dari katabolisme treonin dapat diarahkan ke pembentukan isoleusin.
Makanan kaya treonin
Meskipun sebagian besar makanan kaya protein memiliki persentase tertentu dari semua asam amino, telur, susu, kedelai, dan gelatin telah ditemukan sangat kaya akan asam amino treonin.
Treonin juga terdapat pada daging hewan seperti ayam, babi, kelinci, domba, dan berbagai jenis unggas. Dalam makanan yang berasal dari tumbuhan, berlimpah dalam kubis, bawang merah, bawang putih, lobak dan terong.
Hal ini juga ditemukan dalam beras, jagung, dedak gandum, biji-bijian kacang-kacangan, dan dalam banyak buah-buahan seperti stroberi, pisang, anggur, nanas, plum, dan kacang kaya protein lainnya seperti kenari atau pistachio, antara lain.
Manfaat asupannya
Menurut komite ahli Organisasi Kesehatan Pangan dan Pertanian Dunia (WHO, FAO), kebutuhan harian treonin untuk manusia dewasa rata-rata adalah sekitar 7 mg per kilogram berat badan, yang harus diperoleh dari makanan yang dikonsumsi bersama makanan. .
Angka-angka ini berasal dari data eksperimen yang diperoleh dari studi yang dilakukan dengan pria dan wanita, di mana jumlah treonin ini cukup untuk mencapai keseimbangan nitrogen positif dalam sel-sel tubuh.
Namun, penelitian yang dilakukan dengan anak-anak antara usia 6 bulan dan satu tahun telah menunjukkan bahwa bagi mereka persyaratan minimum L-treonin adalah antara 50 dan 60 mg per kilogram berat badan per hari.
Di antara manfaat utama mengonsumsi suplemen nutrisi atau obat dengan formulasi khusus yang kaya L-treonin adalah pengobatan amyotrophic lateral sclerosis atau penyakit Lou Gehrig.
Pasokan tambahan treonin mendukung penyerapan nutrisi di usus dan juga berkontribusi pada peningkatan fungsi hati. Ini juga penting untuk pengangkutan gugus fosfat melalui sel.
Gangguan kekurangan
Pada anak kecil terdapat kelainan bawaan pada metabolisme treonin yang menyebabkan keterbelakangan pertumbuhan dan gangguan metabolisme terkait lainnya.
Kekurangan asam amino ini telah dikaitkan dengan beberapa kegagalan dalam penambahan berat badan bayi, di samping patologi lain yang terkait dengan kurangnya retensi nitrogen dan kehilangannya dalam urin.
Manusia dengan diet rendah treonin mungkin lebih rentan terhadap perlemakan hati dan beberapa infeksi usus yang berhubungan dengan asam amino ini.
Referensi
- Barret, G., & Elmore, D. (2004). Asam Amino dan Peptida . Cambridge: Pers Universitas Cambridge.
- Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Kebutuhan treonin orang dewasa yang sehat, diturunkan dengan teknik keseimbangan asam amino indikator 24 jam. American Journal of Clinical Nutrition , 75 (4), 698–704.
- Bradford, H. (1931). Sejarah Penemuan Asam Amino. II. Tinjauan Asam Amino Digambarkan Sejak 1931 sebagai Komponen Protein Asli. Kemajuan dalam Kimia Protein , 81-171.
- Champe, P., & Harvey, R. (2003). Asam Amino Asam Amino. Dalam Illustrated Reviews Lippincott: Biochemistry (edisi ke-3., Hal. 1–12). Lippincott.
- De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Pengaruh asupan treonin pada deposisi protein seluruh tubuh dan pemanfaatan treonin pada babi yang sedang tumbuh yang diberi diet murni. Jurnal Ilmu Hewan , 79 , 3087–3095.
- Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Protein Serin / Treonin Kinase. annu. Wahyu , 56 , 567–613.
- Edsall, J. (1960). Asam Amino, Protein dan Biokimia Kanker (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
- House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Metabolisme treonin dalam hepatosit tikus terisolasi. American Journal of Physiology – Endokrinologi dan Metabolisme , 281 , 1300–1307.
- Hudson, B. (1992). Biokimia protein makanan . Springer-Science + Media Bisnis, BV
- Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Biosintesis Treonin. Pada Jalur di Jamur dan Bakteri dan Mekanisme Reaksi Isomerisasi. Jurnal Kimia Biologi , 240 (10), 3928–3933.
- Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine untuk Unggas: Review. Ilmu Unggas Terapan, Inc. , 358-367.
- Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Persyaratan Treonin dari bayi normal. Jurnal Nutrisi , 10 (56), 231–251.
- Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Asupan Treonin Optimal untuk Bayi Prematur yang Diberi Nutrisi Oral atau Parenteral. Jurnal Nutrisi Parenteral dan Enteral , 4 (1), 15-17.
- Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Pengaruh Metabolisme Treonin terhadap S-adenosilmetionin dan Metilasi Histon. Sains , 339 , 222-226.
- Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Sejarah penemuan asam amino. Ulasan Kimia , 9 (2), 169-318.
- WebMD. (dan). Diakses pada 10 September 2019, dari www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
- Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Regulasi biosintesis treonin pada Escherichia coli. Arsip Biokimia dan Biofisika , 78 (2), 416–432.
- Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Gerbang Penelitian. Diakses pada 10 September 2019, dari www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671
