Lipase: karakteristik, struktur, jenis, fungsi

Lipase: karakteristik, struktur, jenis, fungsi

lipase merupakan keluarga besar dari enzim yang mampu mengkatalisis hidrolisis ikatan ester hadir dalam substrat seperti trigliserida, fosfolipid, ester kolesterol dan beberapa vitamin.

Mereka hadir di hampir semua kingdom kehidupan, baik dalam mikroorganisme seperti bakteri dan ragi, serta pada tumbuhan dan hewan; pada setiap jenis organisme enzim ini memiliki sifat dan karakteristik khusus yang membedakannya satu sama lain.

Representasi grafis dari struktur molekul Lipase (Sumber: Jawahar Swaminathan dan staf MSD di European Bioinformatics Institute [Domain publik] melalui Wikimedia Commons)

Tergantung pada jenis klasifikasi, perbedaan dapat dibuat antara lipase “sejati”, juga dikenal sebagai lipase triasilgliserol, dan enzim lain dengan aktivitas lipolitik serupa seperti fosfolipase, sterol esterase, dan esterase retinil palmitat.

Laporan pertama yang diterbitkan tentang urutan enzim lipase adalah dari De Caro et al Pada tahun 1981, yang mempelajari lipase triasilgliserol pankreas dari babi. Studi selanjutnya menunjukkan adanya banyak lipase sistemik lainnya pada organisme hidup.

Lipase yang paling penting pada hewan adalah lipase pencernaan yang diproduksi oleh pankreas dan hati, yang berpartisipasi dalam metabolisme lemak yang dikonsumsi dalam makanan secara teratur, dan karena itu memiliki implikasi fisiologis penting dari berbagai sudut pandang.

Saat ini, enzim-enzim tersebut tidak hanya dipelajari untuk keperluan klinis dan/atau metabolisme, tetapi juga diproduksi secara industri untuk tujuan komersial untuk pengolahan makanan dan produk lainnya, serta dapat diperoleh dari budidaya mikroorganisme khusus.

Indeks artikel

Karakteristik

Lipase adalah protein yang larut dalam air dan mengkatalisis reaksi hidrolitik pada substrat yang tidak larut. Mereka ditemukan di alam dalam keseimbangan antara bentuk aktif dan tidak aktif mereka dan aktivasi atau inaktivasi tergantung pada faktor seluler internal yang berbeda.

Mereka termasuk dalam superfamili enzim hidrolase dengan lipatan / , di mana esterase, tioesterase, beberapa protease dan peroksidase, dehalogenase dan hidrolase intraseluler lainnya juga diklasifikasikan.

Lipase dikodekan oleh gen yang termasuk dalam keluarga yang mencakup gen yang mengkode lipase pankreas, lipase hati, lipoprotein lipase, lipase endotel, dan fosfatidilserin fosfolipase A1.

Mekanisme katalitik

Beberapa penulis mengusulkan bahwa bentuk katalisis yang dimiliki enzim ini analog dengan protease serin, yang terkait dengan keberadaan tiga residu asam amino khusus di situs aktif.

Mekanisme hidrolisis melibatkan pembentukan kompleks enzim-substrat (lipase: trigliserida), selanjutnya pembentukan zat antara hemiasetal dan kemudian pelepasan diasilgliserida dan asam lemak.

Langkah terakhir dalam hidrolisis, pelepasan asam lemak dari situs aktif, terjadi dengan pola yang dikenal sebagai caral “katapel”, yang menyiratkan bahwa setelah pembelahan atau pemecahan ikatan ester, asam lemak dengan cepat dikeluarkan dari situs. katalitik.

Kekhususan substrat

Lipase dapat spesifik dan membedakan antara substrat seperti trigliserida, diasilgliserida, monogliserida, dan fosfolipid. Beberapa spesifik dalam hal asam lemak, yaitu mengenai panjangnya, tingkat kejenuhannya, dll.

Mereka juga dapat selektif dalam hal wilayah di mana mereka mengkatalisis hidrolisis, ini berarti bahwa mereka dapat memiliki kekhususan posisi sehubungan dengan situs di mana molekul asam lemak mengikat tulang punggung gliserol (di salah satu dari tiga karbon).

Struktur

Seperti anggota keluarga enzim lainnya, lipase dicirikan oleh topologi yang terdiri dari -heliks dan lembaran -lipat. Situs katalitik enzim ini umumnya terdiri dari triad asam amino: serin, asam aspartat atau glutamat, dan histidin.

Sebagian besar lipase adalah glikoprotein yang, tergantung pada ukuran porsi karbohidrat, memiliki berat molekul antara 50 dan 70 kDa .

Lipase pankreas manusia

Ini memiliki 449 residu asam amino dan dua domain terpisah: satu terminal-N, di mana situs katalitik dan lipatan karakteristik hidrolase (α / ) ditemukan, dan terminal-C lain, berukuran lebih kecil dan dianggap “tambahan”, dengan struktur yang disebut “β-sandwich”.

Berat molekulnya antara 45 dan 53 kDa dan aktivitas katalitiknya lebih tinggi pada suhu mendekati 37 ° C dan pada pH antara 6 dan 10.

Fitur

Tergantung pada organ di mana mereka ditemukan pada mamalia, misalnya, lipase mengerahkan fungsi fisiologis yang agak berbeda.

Seperti disebutkan, ada lipase spesifik di pankreas, hati, ovarium dan kelenjar adrenal (di ginjal ) dan di jaringan endotel.

Lipase hati bertanggung jawab untuk metabolisme partikel lipoprotein, yang merupakan kompleks yang dibentuk oleh lipid dan protein yang berfungsi terutama dalam pengangkutan trigliserida dan kolesterol antara organ dan jaringan.

Secara khusus, lipase berpartisipasi dalam hidrolisis atau pelepasan asam lemak dari molekul trigliserida yang terkandung dalam lipoprotein. Ini diperlukan untuk mengekstrak energi dari molekul-molekul ini atau untuk mendaur ulangnya, menggunakannya sebagai prekursor dalam sintesis senyawa lain.

Lipase endotel terdapat di hati, paru-paru, tiroid, dan organ reproduksi, dan ekspresi gennya diatur oleh berbagai sitokin. Enzim ini juga terlibat dalam metabolisme lipoprotein.

Fungsi Industri

Dalam industri produksi makanan susu, penggunaan lipase umum untuk menghidrolisis lemak yang ada dalam susu, yang memiliki efek langsung pada “peningkatan” rasa keju, krim dan produk susu lainnya.

Mereka juga digunakan dalam pembuatan produk makanan lainnya, terutama selama fermentasi , untuk meningkatkan rasa dan “kecernaan” dari beberapa makanan yang disiapkan secara industri.

Jauh dari industri makanan, penggunaan lipase yang berasal dari mikroba populer dalam formulasi deterjen dan zat pembersih umum, yang mengurangi efek berbahaya pada lingkungan yang disebabkan oleh beban kimia yang sangat besar dalam produk pembersih konvensional.

Referensi

  1. Lowe, ME (2002). Lipase trigliserida pankreas. Jurnal Penelitian Lipid , 43 , 2007–2016.
  2. Mead, JR, Irvine, SA, & Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipase: struktur, fungsi, regulasi, dan peran dalam penyakit. J. Mol. Med. , 80 , 753–769.
  3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Terce, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Lipase hati: hubungan struktur/fungsi, sintesis, dan regulasi. Jurnal Penelitian Lipid , 43 , 1163-1169.
  4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Lipase Hepatik, Metabolisme Lipoprotein, dan Aterogenesis. Arteriosklerosis, Trombosis, dan Biologi Vaskular , 24 , 1750-1754.
  5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipase dari Mamalia dan Ikan. Ulasan dalam Ilmu Perikanan , 29 , 37–41.