Interaksi hidrofobik: apa itu, pentingnya dan contoh

interaksi hidrofobik (HI) adalah kekuatan yang menjaga kohesi antara senyawa apolar direndam dalam larutan atau pelarut polar. Tidak seperti interaksi non-kovalen lainnya, seperti ikatan hidrogen , interaksi ionik atau gaya van der Waals , interaksi hidrofobik tidak bergantung pada sifat intrinsik zat terlarut, melainkan pada pelarut.

Contoh yang sangat ilustratif dari interaksi ini adalah pemisahan fase yang terjadi saat mencampur air dengan minyak. Dalam hal ini, molekul minyak “berinteraksi” satu sama lain sebagai akibat dari susunan molekul air di sekitarnya.

Emulsi lemak dalam air (Catrin Sohrabi [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)], dari Wikimedia Commons)

Gagasan tentang interaksi ini telah ada sejak sebelum tahun 1940-an. Namun, istilah “ikatan hidrofobik” diciptakan oleh Kauzmann pada tahun 1959, saat mempelajari faktor terpenting dalam menstabilkan struktur tiga dimensi protein tertentu.

HI adalah salah satu interaksi nonspesifik terpenting yang terjadi dalam sistem biologis. Mereka juga memainkan peran penting dalam berbagai macam industri kimia dan farmasi dan aplikasi teknik yang kita kenal sekarang.

Indeks artikel

Apa itu interaksi hidrofobik?

Penyebab fisik HI didasarkan pada ketidakmampuan zat nonpolar untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dalam larutan.

Mereka dikenal sebagai “interaksi nonspesifik” karena mereka tidak berhubungan dengan afinitas antara molekul zat terlarut, melainkan dengan kecenderungan molekul air untuk mempertahankan interaksi mereka sendiri melalui ikatan hidrogen.

Ketika bersentuhan dengan air, molekul apolar atau hidrofobik cenderung beragregasi secara spontan, untuk mencapai stabilitas terbesar dengan mengurangi luas permukaan kontak dengan air.

Efek ini dapat dikacaukan dengan daya tarik yang kuat, tetapi itu hanya konsekuensi dari karakter nonpolar zat dalam kaitannya dengan pelarut.

Dijelaskan dari sudut pandang termodinamika, asosiasi spontan ini terjadi untuk mencari keadaan yang menguntungkan secara energetik, di mana terdapat sedikit variasi energi bebas (∆ G ).

Mempertimbangkan bahwa G = H – T∆ S , keadaan yang paling menguntungkan secara energetik adalah keadaan di mana entropi (∆ S ) lebih besar, yaitu, di mana ada lebih sedikit molekul air yang kebebasan rotasi dan translasinya berkurang kontak dengan zat terlarut apolar.

Ketika molekul apolar bergabung satu sama lain, terikat oleh molekul air, keadaan yang lebih menguntungkan diperoleh daripada jika molekul-molekul ini tetap terpisah, masing-masing dikelilingi oleh “kandang” molekul air yang berbeda.

Kepentingan biologis

HI sangat relevan karena terjadi dalam berbagai proses biokimia.

Proses ini meliputi perubahan konformasi protein, pengikatan substrat ke enzim, asosiasi subunit kompleks enzim, agregasi dan pembentukan membran biologis, stabilisasi protein dalam larutan air, dan lain-lain.

Dalam istilah kuantitatif, penulis yang berbeda telah mengambil tugas untuk menentukan pentingnya HI dalam stabilitas struktur sejumlah besar protein, menyimpulkan bahwa interaksi ini berkontribusi lebih dari 50%.

Banyak protein membran (integral dan perifer) dikaitkan dengan lapisan ganda lipid berkat HI ketika, dalam strukturnya, protein ini memiliki domain hidrofobik. Selanjutnya, stabilitas struktur tersier dari banyak protein terlarut bergantung pada HI.

Beberapa teknik dalam studi Biologi Sel memanfaatkan sifat beberapa deterjen ionik untuk membentuk misel, yang merupakan struktur “hemispherical” dari senyawa amfifilik yang daerah apolarnya berasosiasi satu sama lain berkat HI.

Misel juga digunakan dalam studi farmasi yang melibatkan pengiriman obat yang larut dalam lemak, dan pembentukannya juga penting untuk penyerapan vitamin kompleks dan lipid dalam tubuh manusia.

Contoh Interaksi Hidrofobik

membran

Contoh yang sangat baik dari HI adalah pembentukan membran sel. Struktur tersebut terdiri dari bilayer fosfolipid. Organisasinya adalah karena HI yang terjadi antara ekor apolar dalam “penolakan” ke media berair di sekitarnya.

protein

HI memiliki pengaruh besar pada pelipatan protein globular, yang bentuk aktif biologisnya diperoleh setelah pembentukan konfigurasi spasial tertentu, yang diatur oleh keberadaan residu asam amino tertentu dalam struktur.

  • Kasus apomioglobin

Apomioglobin (mioglobin tidak memiliki gugus heme) adalah protein alfa-heliks kecil yang berfungsi sebagai caral untuk mempelajari proses pelipatan dan pentingnya IH di antara residu apolar dalam rantai polipeptidanya.

Dalam sebuah penelitian yang dilakukan oleh Dyson et al.Pada tahun 2006 di mana urutan mutasi apomioglobin digunakan, ditunjukkan bahwa inisiasi peristiwa pelipatan apomioglobin terutama bergantung pada IH di antara asam amino dengan gugus apolar dari heliks alfa.

Dengan demikian, perubahan kecil yang terjadi pada urutan asam amino berarti modifikasi penting dalam struktur tersier, yang menghasilkan protein yang tidak terbentuk dengan baik dan tidak aktif.

Deterjen

Contoh jelas lainnya dari HI adalah cara kerja deterjen komersial yang kita gunakan untuk keperluan rumah tangga setiap hari.

Deterjen adalah molekul amfipatik (dengan daerah kutub dan daerah apolar). Mereka dapat “mengemulsi” lemak karena mereka memiliki kemampuan untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dan memiliki interaksi hidrofobik dengan lipid yang ada dalam lemak.

Ketika kontak dengan lemak dalam larutan air, molekul deterjen bergabung satu sama lain sedemikian rupa sehingga ekor apolar saling berhadapan, membungkus molekul lipid, dan daerah kutub terbuka ke arah permukaan misel, yang memasuki kontak. dengan air.

Referensi

  1. Chandler, D. (2005). Antarmuka dan kekuatan pendorong perakitan hidrofobik. Alam , 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulasi Interaksi Hidrofobik dengan Memediasi Struktur dan Kimia Skala Nano Permukaan, bukan Monoton dengan Hidrofobisitas. Angewandte Chemie – Edisi Internasional , 57 (37), 11903–11908.
  3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Peran interaksi hidrofobik dalam inisiasi dan propagasi pelipatan protein. PNAS , 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Biologi Sel Molekuler (edisi ke-5). Freeman, WH & Perusahaan.
  5. Lucky, M. (2008). Biologi struktural membran: dengan dasar biokimia dan biofisika . Pers Universitas Cambridge. Diperoleh dari www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Kemajuan terbaru dalam memahami interaksi hidrofobik. Prosiding National Academy of Sciences , 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Prinsip Biokimia Lehninger . Edisi Omega ( edisi ke-5).
  8. Nemethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Kimia Int. , 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Interaksi hidrofobik dan reaktivitas kimia. Kimia Organik dan Biomolekuler , 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Kontribusi interaksi hidrofobik untuk stabilitas protein. Jurnal Biologi Molekuler , 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, TP (1998). Alasan Sebenarnya Mengapa Minyak dan Air Tidak Bisa Bercampur. Jurnal Pendidikan Kimia , 75 (1), 116-118.