Imunoglobulin (Ig) adalah glikoprotein; itu terdiri dari glukan dan konstituen protein. Unit fungsional dasar dari imunoglobulin memiliki bentuk Y. Terdiri dari dua rantai berat identik dan dua rantai ringan identik. Di setiap rantai ini, ada daerah variabel dan konstan. Bagian apikal dari daerah variabel berfungsi sebagai situs pengikatan antigen. Sel plasma menghasilkan imunoglobulin sebagai respons terhadap antigen, yaitu agen asing yang tidak bekerja sendiri.
Imunoglobulin juga dapat digambarkan dengan cara ini: ia terdiri dari dua daerah Fab (fragmen, pengikatan antigen) dan satu fc (fragmen, dapat dikristalkan) daerah. Fab termasuk situs yang menggabungkan antigen sedangkan wilayah fc terdiri dari domain urutan konstan yang tersisa dari rantai berat, situs pengikatan sel, dan situs pengikat komplemen.
Kelas Imunoglobulin
Pada mamalia plasenta (termasuk manusia), ada lima kelas (atau isotipe) imunoglobulin berdasarkan struktur dan aktivitas biologis:
- immunoglobulin A (IgA) – dimer dengan rantai berat α (alpha)
- immunoglobulin D (IgD) – monomer dengan rantai berat δ (delta)
- immunoglobulin E (IgE) – monomer dengan rantai berat ε (epsilon)
- immunoglobulin G (IgG) – monomer dengan rantai berat γ (gamma)
- immunoglobulin M (IgM) – pentamer dengan rantai berat μ (mu)
Imunoglobulin dan antibodi adalah dua istilah yang digunakan secara bergantian. Immunoglobulin mendapatkan namanya, dari kekebalan, yang dikaitkan dengan sistem kekebalan tubuh, dan globulin, yang mengacu pada salah satu dari kelompok protein sederhana yang tidak larut dalam air murni tetapi larut dalam larutan garam encer. Ada empat kelas globulin (mis. Alpha 1, alpha 2, beta, dan gamma). Imunoglobulin (meskipun tidak semua) termasuk dalam gamma globulin. Imunoglobulin membentuk sebagian besar fraksi gamma globulin dari protein darah.
Struktur imunoglobulin
Molekul antibodi (atau imunoglobulin) adalah glikoprotein yang terdiri dari satu unit atau lebih, masing-masing mengandung empat rantai polipeptida: dua rantai berat identik (H) dan dua rantai ringan identik (L).
Ujung terminal amino dari rantai polipeptida menunjukkan variasi yang cukup besar dalam komposisi asam amino dan disebut sebagai daerah variabel (V) untuk membedakannya dari daerah yang relatif konstan (C).
Setiap rantai L terdiri dari satu domain variabel, VL, dan satu domain konstan, CL. Rantai H terdiri dari domain variabel, VH, dan tiga domain konstan CH1, CH2 dan CH3. Setiap rantai berat memiliki sekitar dua kali jumlah asam amino dan berat molekul (~ 50.000) karena setiap rantai ringan (~ 25.000), menghasilkan berat molekul monomer imunoglobulin total sekitar 150.000.
struktur ImunoglobulinFungsi Imunoglobulin
Pengikat Antigen
Imunoglobulin berikatan secara khusus dengan satu atau beberapa antigen yang berkaitan erat. Setiap imunoglobulin sebenarnya berikatan dengan penentu antigenik spesifik. Ikatan antigen oleh antibodi adalah fungsi utama dari antibodi dan dapat menghasilkan perlindungan terhadap inang. Valensi antibodi mengacu pada jumlah penentu antigenik yang dapat diikat oleh molekul antibodi individu. Valensi semua antibodi setidaknya dua dan dalam beberapa kasus lebih.
Fungsi Efektor
Seringkali pengikatan antibodi dengan antigen tidak memiliki efek biologis langsung. Sebaliknya, efek biologis yang signifikan adalah konsekuensi dari “fungsi efektor” sekunder dari antibodi. Imunoglobulin memediasi berbagai fungsi efektor ini. Biasanya kemampuan untuk menjalankan fungsi efektor tertentu mensyaratkan bahwa antibodi mengikat antigennya. Tidak setiap imunoglobulin akan memediasi semua fungsi efektor. Fungsi efektor tersebut meliputi:
1. Fiksasi komplemen – Ini menghasilkan lisis sel dan melepaskan molekul aktif secara biologis;
2. Mengikat berbagai jenis sel – Sel fagosit, limfosit, trombosit, sel mast, dan basofil memiliki reseptor yang mengikat imunoglobulin. Ikatan ini dapat mengaktifkan sel untuk melakukan beberapa fungsi. Beberapa imunoglobulin juga berikatan dengan reseptor pada trofoblas plasenta, yang menghasilkan transfer imunoglobulin melintasi plasenta. Akibatnya, antibodi ibu yang ditransfer memberikan kekebalan pada janin dan bayi baru lahir
Paratop, epitop, idiotipe, dan isotipe
Interaksi imununoglobulin-antigen biasanya terjadi antara paratop, situs pada Ig di mana antigen mengikat, dan epitop, yang merupakan situs pada antigen yang terikat. In vivo, imunoglobulin cenderung diproduksi terhadap antigen utuh dalam bentuk terlarut, dan dengan demikian lebih disukai mengidentifikasi epitop permukaan yang dapat mewakili struktur konformasi yang tidak bersamaan dalam urutan primer antigen.
Kemampuan untuk mengidentifikasi bagian-bagian komponen antigen secara terpisah dari yang lain memungkinkan sel B untuk membedakan antara dua antigen yang saling berkaitan, yang masing-masingnya dapat dilihat sebagai kumpulan epitop. Ini juga memungkinkan antibodi yang sama untuk mengikat antigen divergen yang berbagi epitop yang setara atau serupa, sebuah fenomena yang disebut sebagai reaktivitas silang.
Imunisasi spesies heterolog dengan antibodi monoklonal (atau set imunoglobulin terbatas) memungkinkan identifikasi penentu antigenik imunoglobulin baik individu maupun individu. Penentu individu, disebut idiotipe, terkandung dalam domain V. Penentu umum, disebut isotipe, spesifik untuk bagian konstan dari antibodi dan memungkinkan pengelompokan imunoglobulin ke dalam kelas yang diakui, dengan masing-masing kelas mendefinisikan tipe individu dari domain C. Faktor-faktor penentu yang biasa terdapat pada himpunan bagian individu dalam suatu spesies, namun berbeda di antara anggota lain dari spesies itu, disebut alotipe dan mendefinisikan polimorfisme turunan yang dihasilkan dari alel gen.