Ilustrasi imunoglobulin
Apa itu imunoglobulin?
imunoglobulin adalah molekul yang diproduksi sel B dan sel plasma yang membantu pertahanan organisme. Mereka terdiri dari biomolekul glikoprotein milik sistem kekebalan tubuh. Mereka adalah salah satu protein yang paling melimpah dalam serum darah, setelah albumin.
Antibodi adalah nama lain untuk imunoglobulin, dan mereka dianggap globulin karena perilakunya dalam elektroforesis serum darah yang mengandungnya. Molekul imunoglobulin bisa sederhana atau kompleks, tergantung pada apakah itu disajikan sebagai monomer atau dipolimerisasi.
Struktur umum imunoglobulin mirip dengan huruf “Y”. Ada lima jenis imunoglobulin yang menunjukkan perbedaan morfologis, fungsional, dan lokasi dalam tubuh. Perbedaan struktural antibodi tidak dalam bentuk, tetapi dalam komposisi; setiap jenis memiliki tujuan tertentu.
Respon imun yang dipromosikan oleh imunoglobulin sangat spesifik dan merupakan mekanisme yang sangat kompleks. Stimulus untuk sekresinya oleh sel diaktifkan dengan adanya agen asing ke tubuh, seperti bakteri. Peran imunoglobulin adalah untuk mengikat unsur asing dan menghilangkannya.
Imunoglobulin atau antibodi dapat hadir baik dalam darah dan pada permukaan membran organ. Biomolekul ini mewakili unsur penting dalam sistem pertahanan tubuh manusia.
Struktur imunoglobulin
Struktur antibodi mengandung asam amino dan karbohidrat, yaitu oligosakarida. Kehadiran asam amino yang dominan, kuantitas dan distribusinya adalah yang menentukan struktur imunoglobulin.
Seperti semua protein, imunoglobulin memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuaterner, yang menentukan penampilan khasnya.
Mengenai jumlah asam amino yang mereka hadirkan, imunoglobulin memiliki dua jenis rantai: rantai berat dan rantai ringan. Selain itu, menurut urutan asam amino dalam strukturnya, masing-masing rantai memiliki wilayah variabel dan wilayah konstan.
Rantai berat
Rantai berat imunoglobulin sesuai dengan unit polipeptida yang terdiri dari urutan 440 asam amino.
Setiap imunoglobulin memiliki 2 rantai berat, dan masing-masing rantai tersebut pada gilirannya memiliki wilayah variabel dan wilayah konstan. Wilayah konstan memiliki 330 asam amino dan variabel 110 asam amino diurutkan.
Struktur rantai berat berbeda untuk setiap imunoglobulin. Ada total 5 jenis rantai berat yang menentukan jenis imunoglobulin.
Jenis rantai berat diidentifikasi dengan huruf Yunani , , , , untuk imunoglobulin IgG, IgM, IgA, IgE, dan IgD, masing-masing.
Wilayah konstanta rantai berat dan dibentuk oleh empat domain, sedangkan yang sesuai dengan , , memiliki tiga. Jadi setiap daerah konstan akan berbeda untuk setiap jenis imunoglobulin, tetapi umum untuk imunoglobulin dari jenis yang sama.
Wilayah variabel rantai berat terdiri dari domain imunoglobulin tunggal. Wilayah ini memiliki urutan 110 asam amino, dan akan berbeda tergantung pada spesifisitas antibodi untuk suatu antigen.
Dalam struktur rantai berat, sudut atau tekukan dapat diamati – disebut engsel – yang mewakili area fleksibel rantai.
rantai ringan
Rantai ringan imunoglobulin adalah polipeptida yang terdiri dari sekitar 220 asam amino. Ada dua jenis rantai ringan pada manusia: kappa (κ) dan lambda (λ), yang terakhir dengan empat subtipe. Domain konstan dan variabel memiliki urutan 110 asam amino masing-masing.
Antibodi dapat memiliki dua (κκ) rantai ringan atau sepasang (λλ) rantai tetapi tidak mungkin untuk memiliki salah satu dari setiap jenis pada waktu yang sama.
Segmen Fc dan Fab
Karena setiap imunoglobulin berbentuk seperti “Y” maka dapat dibagi menjadi dua segmen. Segmen “bawah”, basa, disebut fraksi yang dapat dikristalisasi atau Fc; sedangkan lengan “Y” membentuk Fab, atau fraksi yang mengikat antigen. Masing-masing bagian struktural imunoglobulin ini melakukan fungsi yang berbeda.
Segmen Fc
Segmen Fc memiliki dua atau tiga domain konstan rantai berat imunoglobulin.
Fc dapat berikatan dengan protein atau reseptor spesifik pada basofil, eosinofil, atau sel mast, sehingga menginduksi respon imun spesifik yang akan mengeliminasi antigen. Fc sesuai dengan terminal karboksil imunoglobulin.
Segmen luar biasa
Fraksi Fab atau segmen antibodi berisi domain variabel di ujungnya, selain domain konstan dari rantai berat dan ringan.
Domain konstan rantai berat dilanjutkan dengan domain segmen Fc yang membentuk engsel. Ini sesuai dengan ujung terminal amino imunoglobulin.
Pentingnya segmen Fab adalah memungkinkan pengikatan antigen, zat asing dan berpotensi berbahaya.
Domain variabel setiap imunoglobulin menjamin spesifisitasnya untuk antigen tertentu; Karakteristik ini bahkan memungkinkan penggunaannya dalam diagnosis penyakit inflamasi dan infeksi.
Jenis Imunoglobulin
Oleh Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)], melalui Wikimedia Commons
Imunoglobulin yang dikenal sampai sekarang memiliki rantai berat spesifik yang konstan untuk masing-masing rantai tersebut dan berbeda dari yang lain.
Ada lima jenis rantai berat yang menentukan lima jenis imunoglobulin, yang fungsinya berbeda.
Imunoglobulin G (IgG)
Imunoglobulin G adalah varietas yang paling banyak. Ini memiliki rantai gamma berat dan terjadi dalam bentuk unimolekul atau monomer.
IgG adalah yang paling melimpah baik dalam serum darah maupun dalam ruang jaringan. Perubahan minimal dalam urutan asam amino dari rantai beratnya menentukan pembagiannya menjadi subtipe: 1, 2, 3 dan 4.
Imunoglobulin G memiliki urutan 330 asam amino di segmen Fc dan berat molekul 150.000, dimana 105.000 sesuai dengan rantai beratnya.
Imunoglobulin M (IgM)
Imunoglobulin M adalah pentamer yang rantai beratnya adalah . Berat molekulnya tinggi, sekitar 900.000.
Urutan asam amino dari rantai beratnya adalah 440 dalam fraksi Fc-nya. Hal ini ditemukan terutama dalam serum darah, mewakili 10 sampai 12% dari imunoglobulin. IgM hanya memiliki satu subtipe.
Imunoglobulin A (IgA)
Ini sesuai dengan tipe rantai berat , dan mewakili 15% dari total imunoglobulin. IgA ditemukan baik dalam darah dan sekresi, bahkan dalam ASI, dalam bentuk monomer atau dimer. Berat molekul imunoglobulin ini adalah 320.000 dan memiliki dua subtipe: IgA1 dan IgA2.
Imunoglobulin E (IgE)
Imunoglobulin E terdiri dari rantai berat tipe dan sangat langka dalam serum, sekitar 0,002%.
IgE memiliki berat molekul 200.000 dan hadir sebagai monomer terutama dalam serum, lendir hidung, dan air liur. Hal ini juga umum untuk menemukan imunoglobulin ini dalam basofil dan sel mast.
Imunoglobulin D (IgD)
Variasi rantai berat sesuai dengan imunoglobulin D, yang mewakili 0,2% dari total imunoglobulin. IgD memiliki berat molekul 180.000 dan terstruktur sebagai monomer.
Ini terkait dengan limfosit B, melekat pada permukaannya. Namun, peran IgD tidak jelas.
Perubahan jenis
Imunoglobulin dapat mengalami perubahan tipe struktural, karena kebutuhan untuk bertahan melawan antigen.
Perubahan ini disebabkan oleh peran limfosit B dalam membuat antibodi melalui sifat imunitas adaptif. Perubahan struktural berada di wilayah konstan rantai berat, tanpa mengubah wilayah variabel.
Perubahan tipe atau kelas dapat menyebabkan IgM menjadi IgG atau IgE, dan ini terjadi sebagai respons yang diinduksi oleh interferon gamma atau interleukin IL-4 dan IL-5.
Fungsi imunoglobulin
Peran imunoglobulin dalam sistem kekebalan sangat penting untuk pertahanan tubuh.
Imunoglobulin adalah bagian dari sistem kekebalan humoral; yaitu, mereka adalah zat yang disekresikan oleh sel untuk perlindungan terhadap patogen atau agen berbahaya.
Mereka menyediakan sarana pertahanan yang efektif, efektif, spesifik dan sistematis, yang sangat berharga sebagai bagian dari sistem kekebalan tubuh. Mereka memiliki fungsi umum dan khusus dalam kekebalan:
Fungsi umum
Antibodi atau imunoglobulin memenuhi fungsi independen dan mengaktifkan efektor yang diperantarai sel dan respons sekretori.
Pengikatan antigen-antibodi
Imunoglobulin memiliki fungsi mengikat agen antigenik secara spesifik dan selektif.
Pembentukan kompleks antigen-antibodi adalah fungsi utama imunoglobulin dan, oleh karena itu, respons imun yang dapat menghentikan aksi antigen. Setiap antibodi dapat mengikat dua atau lebih antigen secara bersamaan.
Fungsi efektor
Sebagian besar waktu, kompleks antigen-antibodi berfungsi sebagai inisiator untuk mengaktifkan respons seluler spesifik atau untuk memulai rangkaian peristiwa yang menentukan eliminasi antigen. Dua respons efektor yang paling umum adalah pengikatan sel dan aktivasi komplemen.
Pengikatan sel tergantung pada adanya reseptor spesifik untuk segmen Fc dari imunoglobulin, setelah berikatan dengan antigen.
Sel seperti sel mast, eosinofil, basofil, limfosit, dan fagosit memiliki reseptor ini dan menyediakan mekanisme untuk eliminasi antigen.
Aktivasi kaskade komplemen adalah mekanisme kompleks yang melibatkan awal urutan, sehingga hasil akhirnya adalah sekresi zat beracun yang menghilangkan antigen.
Fungsi khusus
Pertama, setiap jenis imunoglobulin mengembangkan fungsi pertahanan spesifik:
Imunoglobulin G
– Imunoglobulin G memberikan sebagian besar pertahanan terhadap agen antigenik, termasuk bakteri dan virus.
– IgG mengaktifkan mekanisme seperti komplemen dan fagositosis.
– Konstitusi IgG spesifik untuk antigen tahan lama.
– Satu-satunya antibodi yang dapat ditransfer ibu ke anaknya selama kehamilan adalah IgG.
Imunoglobulin M
– IgM adalah antibodi respon cepat terhadap agen berbahaya dan menular, karena memberikan tindakan segera sampai digantikan oleh IgG.
– Antibodi ini mengaktifkan respon seluler yang tergabung dalam membran limfosit dan respon humoral seperti komplemen.
– Ini adalah imunoglobulin pertama yang disintesis oleh manusia.
Imunoglobulin A
– Ini bertindak sebagai penghalang pertahanan terhadap patogen, dengan terletak di permukaan selaput lendir.
– Ini hadir dalam mukosa pernapasan, sistem pencernaan, saluran kemih dan juga dalam sekresi seperti air liur, lendir hidung dan air mata.
– Meskipun aktivasi komplemennya rendah, ia dapat dikaitkan dengan lisozim untuk membunuh bakteri.
– Adanya imunoglobulin D dalam ASI dan kolostrum memungkinkan bayi baru lahir memperolehnya selama menyusui.
Imunoglobulin E
– Imunoglobulin E memberikan mekanisme pertahanan yang kuat terhadap antigen yang memproduksi alergi.
– Interaksi antara IgE dan alergen akan menyebabkan zat inflamasi tampak bertanggung jawab atas gejala alergi, seperti bersin, batuk, gatal-gatal, peningkatan air mata dan lendir hidung.
– IgE juga dapat menempel pada permukaan parasit melalui segmen Fc-nya, menghasilkan reaksi yang menyebabkan kematiannya.
Imunoglobulin D
– Struktur monomer IgD terikat pada limfosit B yang belum berinteraksi dengan antigen, sehingga berperan sebagai reseptor.
– Peran IgD tidak jelas.
