Struktur tersier protein: karakteristik utama

Struktur tersier protein: karakteristik utama

struktur tersier protein adalah konformasi tiga dimensi yang rantai polipeptida memperoleh ketika mereka lipat pada diri mereka sendiri. Konformasi ini muncul melalui interaksi antara rantai samping residu asam amino polipeptida. Rantai samping dapat berinteraksi terlepas dari posisinya pada protein.

Karena bergantung pada interaksi antara gugus R, struktur tersier menunjukkan aspek rantai yang tidak berulang, karena gugus ini berbeda untuk setiap residu asam amino. Struktur sekunder, di sisi lain, tergantung pada karboksil dan gugus amino, yang ada di semua asam amino.

Struktur tersier dari protein kinase fosfatase, dengan struktur sekunder dalam heliks alfa dan lembaran beta. Diambil dan diedit dari: A2-33. Dimodifikasi oleh Alejandro Porto. [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Beberapa penulis menyarankan bahwa protein berserat memiliki struktur tersier yang sederhana, namun demikian, penulis lain menunjukkan bahwa struktur ini khas protein globular.

Indeks artikel

Protein berserat

Pada protein berserat, rantai polipeptida tersusun dalam bentuk filamen panjang atau lembaran panjang; mereka umumnya terdiri dari satu jenis struktur sekunder. Struktur sekunder ini, dalam banyak kasus, lebih penting daripada struktur tersier dalam menentukan bentuk protein.

Fungsi biologisnya adalah struktural, memberi kekuatan dan/atau elastisitas pada organ dan struktur di mana mereka ditemukan, sekaligus menjaganya tetap bersama. Semua protein berserat tidak larut dalam air, karena banyaknya residu asam amino hidrofobik yang ada.

Protein berserat ini termasuk keratin dan kolagen. Yang pertama ditemukan di jaringan ikat dan dalam struktur seperti rambut, kuku (α-keratin), sisik dan bulu (β-keratin). Kolagen, pada bagiannya, ditemukan di antara lain tulang, tendon dan kulit.

-Keratin

Protein ini adalah bagian dari apa yang disebut protein filamen menengah, yang memainkan peran penting dalam sitoskeleton organisme multiseluler. Selain itu, mereka adalah penyusun utama rambut, kuku, wol, tanduk, kuku, dan salah satu protein utama pada kulit hewan.

Struktur molekulnya adalah heliks. Dua untai -keratin dapat disusun secara paralel dan dililitkan satu sama lain dengan gugus R hidrofobik yang berinteraksi satu sama lain. Dengan cara ini, struktur atau bola superheliks dengan belitan kiri dibuat.

Struktur tersier -keratin sederhana dan didominasi oleh struktur sekunder -helix. Di sisi lain, struktur kuaterner juga ada, karena dua molekul berpartisipasi dalam struktur superheliks, yang berinteraksi melalui ikatan non-kovalen.

-Keratin

Struktur primernya mirip dengan -keratin, tetapi struktur sekundernya didominasi oleh lembaran . Mereka adalah penyusun utama sisik reptil dan bulu burung.

kolagen

Protein ini dapat mewakili lebih dari 30% dari total massa protein beberapa hewan. Ini ditemukan di tulang rawan, tulang, tendon, kornea, dan kulit, di antara jaringan lain.

Struktur sekunder kolagen unik, diwakili oleh heliks kidal dengan 3,3 residu asam amino untuk setiap belokan. Tiga rantai heliks tangan kiri (rantai α) membungkus satu sama lain memberikan molekul superkoil tangan kanan, yang disebut oleh beberapa penulis tropocollagen.

Molekul-molekul tropokolagen bersatu membentuk serat kolagen yang memiliki kekuatan tinggi, lebih unggul dari baja dan sebanding dengan tembaga berkekuatan tinggi.

Protein berserat lainnya

Jenis lain dari protein berserat adalah fibroin dan elastin. Yang pertama terdiri dari lembar, terutama terdiri dari glisin, alanin dan serin.

Rantai samping asam amino ini berukuran kecil, sehingga dapat tersusun rapat. Hasilnya adalah serat yang sangat tahan dan sangat sedikit dapat diperpanjang.

Dalam elastin, valin menggantikan serin di antara asam amino penyusun utamanya. Tidak seperti fibroin, elastin sangat dapat diperpanjang, maka namanya. Dalam konstitusi molekul, lisin juga bertindak, yang dapat berpartisipasi dalam ikatan silang yang memungkinkan elastin untuk mendapatkan kembali bentuknya ketika ketegangan berhenti.

Protein globular

Protein globular, tidak seperti yang berserat, larut dan umumnya memiliki beberapa jenis struktur sekunder. Namun, dalam hal ini, konformasi tiga dimensi yang mereka peroleh saat melipat sendiri lebih penting (struktur tersier).

Konformasi tiga dimensi khusus ini memberikan aktivitas biologis spesifik pada setiap protein. Fungsi utama protein ini adalah pengaturan, seperti halnya enzim.

Karakteristik struktur tersier protein globular

Struktur tersier protein globular memiliki beberapa karakteristik penting:

– Protein globular kompak berkat pengemasan dengan melipat rantai polipeptida.

– Residu asam amino yang jauh dalam struktur primer rantai polipeptida tetap berdekatan, dapat berinteraksi satu sama lain karena pelipatan.

– Protein globular yang lebih besar (lebih dari 200 asam amino) mungkin memiliki beberapa segmen kompak, independen satu sama lain dan dengan fungsi tertentu, dan masing-masing segmen ini disebut domain. Sebuah domain dapat memiliki antara 50 dan 350 residu asam amino.

Struktur tersier mioglobin. Diambil dan diedit dari: Thomas Splettstoesser. Dimodifikasi oleh Alejandro Porto. [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Aturan umum pelipatan protein globular

Seperti yang telah disebutkan, protein menghadirkan bentuk pelipatan tertentu, yang juga memberi mereka karakteristik khusus. Pelipatan ini tidak acak dan disukai oleh struktur primer dan sekunder dan oleh beberapa interaksi non-kovalen, dan ada juga beberapa batasan fisik pada pelipatan, yang beberapa aturannya telah dirumuskan:

– Semua protein globular memiliki pola distribusi yang jelas, dengan gugus R hidrofobik diarahkan ke bagian dalam molekul dan residu hidrofilik di lapisan luar. Ini membutuhkan setidaknya dua lapisan struktur sekunder. Perulangan -α-β dan simpul -α dapat menyediakan dua lapisan ini.

– Lembar- umumnya disusun dalam bentuk gulungan tangan kiri.

– Dalam rantai polipeptida, belokan yang berbeda dapat terjadi untuk berpindah dari satu struktur sekunder ke struktur sekunder lainnya, seperti belokan atau , yang dapat membalikkan arah rantai dengan empat residu asam amino atau kurang.

– Protein globular memiliki heliks, lembar, belokan, dan segmen terstruktur tidak teratur.

Denaturasi protein

Jika suatu protein kehilangan struktur tiga dimensi aslinya (alami), ia kehilangan aktivitas biologisnya dan sebagian besar sifat spesifiknya . Proses ini dikenal dengan nama denaturasi.

Denaturasi dapat terjadi ketika kondisi lingkungan alami berubah, misalnya dengan memvariasikan suhu atau pH. Proses ini ireversibel dalam banyak protein; namun, yang lain mungkin secara spontan mendapatkan kembali struktur alami mereka ketika kondisi lingkungan normal dipulihkan.

Referensi

  1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
  2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange.
  3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. edisi ke-5. WH Freeman dan Perusahaan.
  4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) Dunia Sel. Edisi ke-6. Pearson Education Inc.
  5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
  6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokimia: Dasar molekuler kehidupan. edisi ke-3. McGraw-HiII Companies, Inc.