struktur sekunder protein adalah nama yang konformasi dilipat secara lokal dari beberapa bagian rantai polipeptida didefinisikan. Struktur ini terdiri dari beberapa pola yang berulang secara teratur.
Ada banyak cara di mana rantai protein terlipat. Namun, hanya beberapa dari bentuk ini yang sangat stabil. Di alam, bentuk paling umum yang diambil protein adalah -helix serta -sheet. Struktur ini dapat dijelaskan oleh sudut ikatan ψ (psi), dan φ (phi) dari residu asam amino.
Diagram dan caral bola dan batang heliks alfa protein (struktur sekunder). Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].
Interaksi yang terbentuk antara rantai samping residu asam amino dapat membantu menstabilkan atau, sebaliknya, mengacaukan struktur sekunder protein. Struktur sekunder dapat diamati dalam konstitusi banyak protein berserat.
Indeks artikel
Sejarah
Pada 30-an abad terakhir, William Atsbury, bekerja dengan sinar-X, menemukan bahwa protein rambut, serta protein duri landak, memiliki segmen dalam strukturnya yang berulang secara teratur.
Berdasarkan hasil ini, dan dengan pengetahuan tentang pentingnya ikatan hidrogen yang diwakili dalam orientasi kelompok kutub ikatan peptida, William Pauling dan kolaborator, akibatnya, secara hipotetis menentukan kemungkinan konformasi reguler yang dapat dimiliki protein.
Pauling dan rekan-rekannya, pada dekade 50-an, menetapkan beberapa postulat yang harus dipenuhi dalam ikatan rantai polipeptida, di antaranya, dan pertama-tama, bahwa dua atom tidak dapat saling mendekat pada jarak kurang dari jarak radio mereka masing-masing dari Van der Waals.
Mereka juga menunjukkan bahwa ikatan non-kovalen diperlukan untuk menstabilkan lipatan rantai.
Berdasarkan postulat ini dan pengetahuan sebelumnya, dan menggunakan caral molekuler, mereka mampu menggambarkan beberapa konformasi reguler protein, termasuk yang kemudian terbukti paling sering di alam, seperti heliks dan lembaran . .
heliks
Ini adalah struktur sekunder paling sederhana, di mana rantai polipeptida diatur dalam bentuk tergulung dan dipadatkan di sekitar sumbu imajiner. Selanjutnya, rantai samping setiap asam amino menonjol dari tulang punggung heliks ini.
Asam amino, dalam hal ini, diatur sedemikian rupa sehingga mereka memiliki sudut ikatan ψ -45 ° sampai -50 °, dan φ -60 °. Sudut-sudut ini mengacu pada ikatan antara -karbon dan oksigen dari karbonil dan ikatan antara nitrogen dan -karbon masing-masing asam amino.
Selain itu, para ilmuwan telah menentukan bahwa untuk setiap putaran helix 3,6 residu asam amino ada dan bahwa putaran ini selalu bersifat dekstrorotatori dalam protein. Selain menjadi struktur paling sederhana, -helix adalah bentuk dominan dalam -keratin dan sekitar 25% asam amino dalam protein globular mengadopsi struktur ini.
Heliks distabilkan karena banyak ikatan hidrogennya. Jadi, pada setiap putaran heliks, tiga atau empat tautan semacam itu dibuat.
Dalam ikatan hidrogen, nitrogen dari ikatan peptida dan atom oksigen dari gugus karbonil dari asam amino keempat berikutnya berinteraksi, ke arah sisi terminal amino dari rantai itu.
Para ilmuwan telah menunjukkan bahwa heliks dapat dibentuk dari rantai polipeptida yang terdiri dari asam L- atau D-amino, asalkan semua asam amino memiliki konfigurasi stereoisomer yang sama. Selain itu, asam L-amino alami dapat membentuk -heliks yang berputar ke kanan dan ke kiri.
Namun, tidak semua polipeptida dapat membentuk -heliks yang stabil, karena struktur primernya mempengaruhi stabilitasnya. Rantai R dari beberapa asam amino dapat mengacaukan struktur, mencegah konformasi heliks .
lembar
Dalam lembaran , atau lembaran terlipat, masing-masing residu asam amino memiliki rotasi 180 ° sehubungan dengan residu asam amino sebelumnya. Dengan cara ini, hasilnya adalah kerangka rantai polipeptida diperpanjang dan dalam bentuk zig-zag atau akordeon.
Rantai polipeptida terlipat akordeon dapat ditempatkan berdekatan satu sama lain dan menghasilkan ikatan hidrogen linier antara dua rantai.
Dua rantai polipeptida yang berdekatan dapat diatur secara paralel, yaitu, keduanya dapat berorientasi pada arah amino-karboksil, lembaran paralel terbentuk; atau mereka mungkin terletak di arah yang berlawanan, lembaran antiparalel kemudian dibentuk.
Rantai samping residu asam amino yang berdekatan menonjol dari tulang punggung rantai ke arah yang berlawanan, menghasilkan pola yang bergantian. Beberapa struktur protein membatasi jenis asam amino dari struktur .
Misalnya, dalam protein yang padat, asam amino rantai R pendek, seperti glisin dan alanin, lebih sering terjadi pada permukaan kontaknya.
Lembar dari struktur sekunder protein. Diambil dan diedit dari: Preston Manor School + JFL [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].
Konformasi lain dari struktur sekunder
Baling-baling 3 10
Struktur ini dicirikan dengan menghadirkan 3 residu asam amino per putaran, bukannya 3,6 yang disajikan oleh heliks dan loop ikatan hidrogen yang terdiri dari 10 unsur. Struktur ini telah diamati pada beberapa protein, tetapi tidak terlalu sering di alam.
heliks
Struktur ini, pada gilirannya, menyajikan 4,4 residu asam amino per putaran spiral dan loop ikatan hidrogen 16-unsur. Meskipun konfigurasi ini mungkin secara sterik, konfigurasi ini tidak pernah diamati di alam.
Kemungkinan penyebabnya adalah pusat berongganya, yang terlalu besar untuk memungkinkan gaya Van der Waals bekerja, yang akan membantu menstabilkan struktur, dan yang, bagaimanapun, terlalu kecil untuk memungkinkan lewatnya molekul air.
Struktur super sekunder
Struktur supersekunder adalah kombinasi dari struktur sekunder heliks dan lembaran lipat . Struktur ini dapat terjadi pada banyak protein globular. Ada kemungkinan kombinasi yang berbeda, yang masing-masing memiliki karakteristiknya sendiri.
Beberapa contoh struktur supersekunder adalah: unit , di mana dua lembar paralel dihubungkan oleh segmen -heliks; yang αα Unit , ditandai dengan dua heliks α berturut-turut tetapi dipisahkan oleh segmen non-heliks, terkait dengan kompatibilitas rantai samping mereka.
Beberapa β-sheet dapat dilipat pada dirinya sendiri memberikan β- barel konfigurasi , sementara antiparalel β-sheet dilipat pada dirinya sendiri merupakan struktur super-menengah disebut kunci Yunani .
Referensi
- CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
- R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange.
- JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. edisi ke-5. WH Freeman dan Perusahaan.
- J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. edisi ke-2. Thiem.
- A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
- T. McKee & JR McKee (2003). Biokimia: Dasar molekuler kehidupan. 3 rd edition. McGraw-HiII Companies, Inc.
