Struktur mioglobin
Apa itu mioglobin?
mioglobin adalah protein globular intraseluler ditemukan dalam sitosol dari sel otot rangka dan jantung. Fungsi dasarnya adalah untuk membentuk cadangan oksigen dan untuk mempromosikan transportasi oksigen intraseluler.
John Kendrew dan Max Perutz menerima Hadiah Nobel Kimia pada tahun 1962 untuk studi mereka tentang protein globular. Penulis ini menjelaskan struktur tiga dimensi mioglobin dan hemoglobin, masing-masing. Secara historis, mioglobin adalah salah satu protein pertama yang struktur tiga dimensinya ditentukan.
Protein globular adalah molekul kompak dengan bentuk bulat; mereka larut dalam sitosol atau di bagian lipid membran sel. Mereka bertanggung jawab atas tindakan biologis utama, berbeda dengan protein berserat, yang fungsi utamanya bersifat struktural.
Mioglobin memberi daging segar warna merah. Ini terjadi ketika mioglobin dioksigenasi sebagai oksimioglobin dan besi yang menyusunnya dalam bentuk besi besi: Mb-Fe2 + O2.
Ketika daging terkena lingkungan, besi besi yang tidak stabil teroksidasi dan menjadi besi dan dalam kondisi ini warna berubah menjadi warna coklat karena pembentukan metamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2 ● -).
Normalnya kadar mioglobin darah sangat kecil, yaitu dalam orde mikrogram per liter (μg/L). Tingkat ini meningkat ketika kerusakan otot terjadi seperti pada rhabdomyolysis otot rangka atau pada infark jantung dengan kerusakan jaringan dan pada beberapa miopati.
Kehadirannya dalam urin diamati dalam kondisi tertentu di mana kerusakan jaringan sangat penting. Nilai diagnostik awal untuk serangan jantung masih bisa diperdebatkan.
Struktur mioglobin
Myoglobin dan kelompok prostetik heme-nya (Sumber: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) melalui Wikimedia Commons)
Mioglobin memiliki berat molekul hampir 18 kDa termasuk kelompok heme. Ini terdiri dari empat segmen heliks yang dihubungkan oleh “belokan tajam”. Heliks mioglobin ini tersusun rapat dan mempertahankan integritas strukturalnya bahkan ketika gugus heme dihilangkan.
Struktur protein globular, serta semua protein seluler, adalah hierarkis sehingga struktur mioglobin juga hierarkis. Tingkat pertama adalah struktur primer yang dibentuk oleh urutan linier asam amino dan mioglobin dibentuk oleh rantai 153 asam amino.
Struktur sekunder mioglobin terdiri dari konformasi heliks alfa. Mioglobin mengandung 8 heliks alfa yang terdiri dari bagian polipeptida berulang yang dihubungkan oleh segmen pendek susunan aperiodik.
Struktur tersier terdiri dari konformasi tiga dimensi dengan aktivitas biologis. Karakteristik paling penting dari struktur ini adalah lipatannya. Struktur kuartener mengacu pada perakitan dua atau lebih rantai polipeptida yang dipisahkan dan dihubungkan melalui ikatan atau interaksi non-kovalen.
Mioglobin memiliki struktur yang sangat kompak, dengan residu hidrofobik diarahkan ke dalam dan residu hidrofilik atau polar diarahkan ke luar. Residu apolar internal terdiri dari leusin, valin, metionin, dan fenilalanin. Satu-satunya residu polar internal adalah dua histidin yang memiliki fungsi di situs aktif.
Gugus prostetik heme terletak di celah bagian dalam apolar dari rantai polipeptida mioglobin. Golongan ini mengandung besi dalam bentuk besi besi, yang berikatan dengan oksigen membentuk oksimioglobin.
Fungsi mioglobin
Fungsi mioglobin adalah mengikat oksigen pada gugus heme strukturnya dan membentuk cadangan oksigen untuk fungsi otot. Karena oksigen terperangkap dalam struktur mioglobin dalam sitoplasma sel otot, tekanan intraselulernya, yang ditentukan oleh oksigen bebas, tetap rendah.
Tekanan oksigen intraseluler yang rendah mempertahankan gradien untuk masuknya oksigen ke dalam sel. Ini mendukung lewatnya oksigen dari aliran darah ke sel otot. Ketika mioglobin menjadi jenuh, oksigen intraseluler meningkat, yang secara progresif menurunkan gradien dan dengan demikian menurunkan transfer.
Kurva pengikatan oksigen ke mioglobin adalah hiperbolik. Pada bagian awal kurva, perubahan kecil pada tekanan parsial oksigen menghasilkan perubahan besar dalam saturasi mioglobin dengan oksigen.
Kemudian, ketika tekanan parsial oksigen meningkat, saturasi terus meningkat, tetapi lebih lambat, yaitu, peningkatan yang jauh lebih besar dalam tekanan parsial oksigen diperlukan untuk meningkatkan saturasi mioglobin, dan secara progresif kurva mendatar.
Ada variabel yang mengukur afinitas kurva yang disebut P50, ini mewakili tekanan parsial oksigen yang diperlukan untuk menjenuhkan mioglobin yang terkandung dalam larutan sebesar 50%. Jadi, jika P50 meningkat, dikatakan bahwa mioglobin memiliki afinitas yang lebih kecil dan jika P50 menurun, dikatakan bahwa mioglobin memiliki afinitas yang lebih tinggi terhadap oksigen.
Ketika kurva pengikatan oksigen dengan mioglobin dan dengan hemoglobin diperiksa, diamati bahwa untuk setiap tekanan parsial oksigen diperiksa, mioglobin lebih jenuh daripada hemoglobin, menunjukkan bahwa mioglobin memiliki afinitas yang lebih tinggi untuk oksigen daripada hemoglobin hemoglobin.
Jenis serat otot dan mioglobin
Otot rangka memiliki berbagai jenis serat otot dalam komposisinya, beberapa disebut kedutan lambat dan kedutan cepat lainnya. Serat kedutan cepat secara struktural dan metabolik disesuaikan untuk berkontraksi dengan cepat dan kuat dan secara anaerobik.
Serat kedutan lambat diadaptasi untuk kontraksi yang lebih lambat, tetapi lebih lama, khas latihan aerobik resistensi. Salah satu perbedaan struktural serat ini adalah konsentrasi mioglobin, yang memberi mereka nama serat putih dan merah.
Serat merah memiliki kandungan mioglobin yang tinggi, yang memberi mereka warna merah, tetapi juga memungkinkan mereka untuk mempertahankan sejumlah besar oksigen, yang penting untuk fungsinya.
Nilai normal
Nilai darah normal untuk pria adalah 19 hingga 92 g / l dan untuk wanita 12 hingga 76 g / l, namun ada perbedaan nilai di laboratorium yang berbeda.
Nilai-nilai ini meningkat ketika kerusakan otot terjadi, seperti rhabdomyolysis otot rangka, luka bakar yang luas, kejutan listrik, atau nekrosis otot yang luas karena oklusi arteri, infark miokard, dan beberapa miopati.
Dalam kondisi ini mioglobin muncul dalam urin dan memberikan warna yang khas.
