Holoenzim: ciri, fungsi, dan contohnya

Holoenzim: ciri, fungsi, dan contohnya

Sebuah holoenzyme adalah enzim yang terdiri dari bagian protein yang disebut apoenzyme dikombinasikan dengan molekul non-protein yang disebut kofaktor. Baik apoenzim maupun kofaktor tidak aktif jika keduanya terpisah; artinya, untuk berfungsi mereka harus digabungkan.

Dengan demikian, holoenzim adalah enzim gabungan dan akibatnya mereka aktif secara katalitik. Enzim merupakan salah satu jenis biomolekul yang fungsinya pada dasarnya untuk meningkatkan kecepatan reaksi seluler. Beberapa enzim membutuhkan bantuan molekul lain, yang disebut kofaktor.

Apoenzim + kofaktor = holoenzim

Kofaktor saling melengkapi dengan apoenzim dan membentuk holoenzim aktif yang melakukan katalisis. Enzim-enzim yang membutuhkan kofaktor tertentu dikenal sebagai enzim terkonjugasi. Ini memiliki dua komponen utama: kofaktor, yang dapat berupa ion logam (anorganik) atau molekul organik; apoenzim, bagian protein.

Indeks artikel

Karakteristik holoenzim

Dibentuk oleh apoenzim dan kofaktor

Apoenzim adalah bagian protein dari kompleks, dan kofaktor dapat berupa ion atau molekul organik.

Mereka mengakui berbagai kofaktor

Ada beberapa jenis kofaktor yang membantu membentuk holoenzim. Beberapa contoh adalah koenzim dan vitamin yang umum, misalnya: vitamin B, FAD, NAD+, vitamin C dan koenzim A.

Beberapa kofaktor dengan ion logam, misalnya: tembaga, besi, seng, kalsium dan magnesium, antara lain. Kelas lain dari kofaktor adalah apa yang disebut kelompok prostetik.

Serikat pekerja sementara atau permanen

Kofaktor dapat mengikat apoenzim dengan intensitas yang bervariasi. Dalam beberapa kasus serikat pekerja lemah dan sementara, sementara dalam kasus lain serikat pekerja sangat kuat sehingga bersifat permanen.

Dalam kasus di mana pengikatan bersifat sementara, ketika kofaktor dikeluarkan dari holoenzim, ia kembali menjadi apoenzim dan berhenti aktif.

Fungsi

Holoenzim adalah enzim yang siap menjalankan fungsi katalitiknya; yaitu, untuk mempercepat reaksi kimia tertentu yang dihasilkan di daerah yang berbeda.

Fungsi dapat bervariasi tergantung pada aksi spesifik holoenzim. Di antara yang paling penting, DNA polimerase menonjol , yang fungsinya untuk memastikan bahwa penyalinan DNA dilakukan dengan benar.

Contoh holoenzim umum

RNA polimerase

RNA polimerase dalam 3D. Sumber: Maria Voigt., CC BY 4.0 <https://creativecommons.org/licenses/by/4.0>, melalui Wikimedia Commons

RNA polimerase adalah holoenzim yang mengkatalisis reaksi sintesis RNA. Holoenzim ini diperlukan untuk membangun untaian RNA dari untai cetakan DNA yang berfungsi sebagai cetakan selama proses transkripsi.

Fungsinya untuk menambahkan ribonukleotida pada ujung ke-3 dari molekul RNA yang sedang tumbuh. Pada prokariota, apoenzim RNA polimerase membutuhkan kofaktor yang disebut sigma 70.

DNA polimerase

Struktur DNA polimerase beta Homo sapiens. Sumber: Yikrazuul, CC BY-SA 3.0 <https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0>, melalui Wikimedia Commons

DNA polimerase juga merupakan holoenzim yang mengkatalisis reaksi polimerisasi DNA. Enzim ini memenuhi fungsi yang sangat penting bagi sel karena bertanggung jawab untuk mereplikasi informasi genetik.

DNA polimerase membutuhkan ion bermuatan positif, biasanya magnesium, untuk menjalankan fungsinya.

Ada beberapa jenis DNA polimerase: DNA polimerase III adalah holoenzim yang memiliki dua enzim inti (Pol III), masing-masing terdiri dari tiga subunit (α, , dan ), penjepit geser yang memiliki dua subunit beta, dan kompleks. fiksasi muatan yang memiliki banyak subunit (δ, , , , dan ).

Karbonat anhidrase

Struktur karbonat anhidrase

Karbonat anhidrase, juga disebut karbonat dehidratase, milik keluarga holoenzim yang mengkatalisis konversi cepat karbon dioksida (CO₂) dan air (H20) menjadi bikarbonat (H2CO3) dan proton (H +).

Enzim membutuhkan ion seng (Zn + 2) sebagai kofaktor untuk menjalankan fungsinya. Reaksi yang dikatalisis oleh karbonat anhidrase bersifat reversibel, oleh karena itu aktivitasnya dianggap penting karena membantu menjaga keseimbangan asam-basa antara darah dan jaringan.

Hemoglobin

Hemoglobin

Hemoglobin adalah holoenzim yang sangat penting untuk transportasi gas dalam jaringan hewan. Protein yang ada dalam sel darah merah ini mengandung zat besi (Fe + 2), dan fungsinya untuk mengangkut oksigen dari paru-paru ke area lain di tubuh.

Struktur molekul hemoglobin adalah tetramer, yang berarti terdiri dari 4 rantai polipeptida atau subunit.

Setiap subunit holoenzim ini mengandung gugus heme, dan setiap gugus heme mengandung atom besi yang dapat mengikat molekul oksigen. Gugus heme hemoglobin adalah gugus prostetiknya, yang diperlukan untuk fungsi katalitiknya.

sitokrom oksidase

sitokrom oksidase

Sitokrom oksidase adalah enzim yang berpartisipasi dalam proses produksi energi, yang dilakukan di mitokondria hampir semua makhluk hidup.

Ini adalah holoenzim kompleks yang membutuhkan kolaborasi kofaktor tertentu, ion besi dan tembaga, untuk mengkatalisis reaksi transfer elektron dan produksi ATP.

Piruvat kinase

sitokrom oksidase

Piruvat kinase adalah holoenzim penting lainnya untuk semua sel, karena berpartisipasi dalam salah satu jalur metabolisme universal: glikolisis.

Fungsinya adalah untuk mengkatalisis transfer gugus fosfat dari molekul yang disebut fosfoenolpiruvat ke molekul lain yang disebut adenosin difosfat, untuk membentuk ATP dan piruvat.

Apoenzim membutuhkan kation kalium (K`) dan magnesium (Mg + 2) sebagai kofaktor untuk membentuk holoenzim fungsional.

Karboksilase piruvat

Karboksilase piruvat

Contoh penting lainnya adalah piruvat karboksilase, holoenzim yang mengkatalisis transfer gugus karboksil ke molekul piruvat. Dengan demikian, piruvat diubah menjadi oksaloasetat, zat antara yang penting dalam metabolisme.

Untuk menjadi aktif secara fungsional, apoenzim piruvat karboksilase membutuhkan kofaktor yang disebut biotin.

Asetil KoA karboksilase

E-Coli Asetil KoA karboksilase

Asetil-KoA karboksilase adalah holoenzim yang kofaktornya, seperti namanya, adalah koenzim A.

Ketika apoenzim dan koenzim A digabungkan, holoenzim secara katalitik aktif untuk menjalankan fungsinya: mentransfer gugus karboksil ke asetil-KoA untuk mengubahnya menjadi malonil koenzim A (malonil-KoA).

Asetil-KoA melakukan fungsi penting dalam sel hewan dan sel tumbuhan.

Monoamin oksidase

Struktur Monoamine oksidase

Ini adalah holoenzim penting dalam sistem saraf manusia, fungsinya adalah untuk mempromosikan degradasi neurotransmiter tertentu.

Agar monoamine oksidase menjadi aktif secara katalitik, ia perlu berikatan secara kovalen dengan kofaktornya, flavin adenine dinucleotide (FAD).

Dehidrogenase laktat

Dehidrogenase laktat

Laktat dehidrogenase adalah holoenzim penting untuk semua makhluk hidup, terutama di jaringan yang mengkonsumsi banyak energi, seperti jantung, otak, hati, otot rangka, paru-paru, antara lain.

Enzim ini membutuhkan keberadaan kofaktornya, nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), untuk mengkatalisis reaksi konversi piruvat menjadi laktat.

Katalase

Struktur katalase protein. Sumber: Vossman, CC BY-SA 3.0 <https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0>, melalui Wikimedia Commons

Katalase adalah holoenzim penting dalam pencegahan toksisitas seluler. Fungsinya untuk memecah hidrogen peroksida, produk metabolisme sel, menjadi oksigen dan air.

Apoenzim katalase membutuhkan dua kofaktor untuk mengaktifkan: ion mangan dan gugus prostetik HEMO, mirip dengan hemoglobin.

Referensi

  1. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur domain biotinil dari asetil-koenzim A karboksilase ditentukan oleh pentahapan MAD. Struktur , 3 (12), 1407–1419.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokimia (edisi ke-8). WH Freeman dan Perusahaan.
  3. Fegler, J. (1944). Fungsi Karbonat Anhidrase dalam Darah. Alam , 137–38.
  4. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Struktur dan mekanisme dari keluarga monoamine oksidase. Konsep Biomolekuler , 2 (5), 365–377.
  5. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Piruvat kinase manusia M2: Protein multifungsi. Ilmu Protein , 19 (11), 2031–2044.
  6. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme dan regulasi karboksilase piruvat. Jurnal Biokimia , 413 (3), 369-387.
  7. Muirhead, H. (1990). Isoenzim piruvat kinase. Transaksi Masyarakat Biokimia , 18 , 193-196.