Struktur primer Protein

Protein adalah salah satu contoh keragaman terbesar. Jadi, ada banyak jenis protein yang dapat ditemukan. Protein merupakan produk akhir proses decoding yang dimulai dengan informasi di dalam DNA sel. Sebagai pekerja keras sel, protein membentuk elemen struktur dan motorik dalam sel, dan mereka berfungsi sebagai katalis untuk hampir setiap reaksi biokimia yang terjadi pada makhluk hidup. Ini susunan yang luar biasa dari fungsi yang berasal dari kode sederhana tapi mengejutkan yang menentukan satu set yang sangat beragam struktur. Pada kenyataannya, setiap gen dalam DNA sel berisi kode untuk struktur protein yang unik. Tidak hanya protein tersebut dirakit dengan sekuens asam amino yang berbeda, tetapi mereka juga disatukan oleh ikatan yang berbeda dan dilipat menjadi berbagai struktur tiga dimensi. Bentuk terlipat, atau konformasi, langsung tergantung pada urutan asam amino dari protein linier. Struktur Protein Bahan pembangun protein adalah asam amino, yang merupakan molekul organik kecil yang terdiri dari alpha (pusat) atom karbon terkait dengan gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan komponen variabel disebut rantai samping (lihat di bawah) . Dalam protein, beberapa asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, sehingga membentuk rantai panjang. Ikatan peptida terbentuk oleh reaksi biokimia yang ekstrak molekul air karena bergabung dengan gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino tetangga. Urutan asam amino Linier dalam protein dianggap struktur primer protein. Protein dibangun dari serangkaian hanya dua puluh asam amino, yang masing-masing memiliki rantai sisi unik. Rantai samping asam amino memiliki kimia yang berbeda. Kelompok terbesar dari asam amino memiliki rantai samping nonpolar. Beberapa asam amino lainnya memiliki rantai samping dengan muatan positif atau negatif, sementara yang lain memiliki rantai samping polar tetapi bermuatan. Sifat kimia rantai samping asam amino sangat penting untuk struktur protein karena rantai samping dapat ikatan dengan satu sama lain untuk memegang panjang protein dalam bentuk atau konformasi tertentu. Dikenakan rantai samping asam amino dapat membentuk ikatan ionik, dan asam amino polar mampu membentuk ikatan hidrogen. Rantai samping hidrofobik berinteraksi satu sama lain melalui interaksi lemah van der Waals. Sebagian besar ikatan dibentuk oleh rantai samping yang nonkovalen. Bahkan, sistein adalah satu-satunya asam amino yang mampu membentuk ikatan kovalen, yang mereka lakukan dengan rantai samping khusus mereka. Karena interaksi rantai samping, urutan dan lokasi asam amino dalam protein tertentu memandu mana lengkungan dan lipatan yang terjadi di dalam protein. Struktur utama dari protein - urutan asam amino - mendorong ikatan yang melipat dan intramolekul dari rantai asam amino linier, yang pada akhirnya menentukan bentuk yang unik tiga dimensi protein. Ikatan hidrogen antara gugus amino dan gugus karboksil di daerah tetangga rantai protein kadang-kadang menyebabkan terjadi pelipatan pola-pola tertentu. Dikenal sebagai heliks alfa dan beta lembar, pola-pola lipat stabil membentuk struktur sekunder protein. Sebagian besar protein mengandung beberapa heliks dan lembaran, selain pola yang kurang umum lainnya (Gambar 2). Ansambel formasi dan lipatan dalam rantai linear tunggal asam amino - kadang-kadang disebut polipeptida - merupakan struktur tersier protein. Akhirnya, struktur kuaterner protein mengacu pada makromolekul dengan beberapa rantai polipeptida atau subunit. Bentuk akhir diadopsi oleh protein yang baru disintesis biasanya yang paling energetik. Ketika protein melipat, mereka menguji berbagai konformasi sebelum mencapai bentuk akhir mereka, yang unik dan kompak. Protein Dilipat distabilkan oleh ribuan ikatan nonkovalen antara asam amino. Selain itu, gaya kimia antara protein dan lingkungan terdekatnya berkontribusi untuk membentuk protein dan stabilitas. Sebagai contoh, protein yang larut dalam sitoplasma sel memiliki kelompok kimia hidrofilik (air-mencintai) pada permukaan mereka, sedangkan hidrofobik mereka (air-menolak) elemen cenderung terselip di dalamnya. Sebaliknya, protein yang dimasukkan ke dalam membran sel menampilkan beberapa kelompok kimia hidrofobik pada permukaan mereka, khususnya di daerah-daerah di mana permukaan protein terkena membran lipid. Hal ini penting untuk dicatat, bagaimanapun, bahwa protein sepenuhnya dilipat tidak beku ke bentuk semula. Sebaliknya, atom dalam protein ini tetap mampu membuat gerakan kecil. Meskipun protein dianggap makromolekul, mereka terlalu kecil untuk memvisualisasikan, bahkan dengan mikroskop. Jadi, para ilmuwan harus menggunakan metode tidak langsung untuk mencari tahu apa yang mereka terlihat seperti dan bagaimana mereka dilipat. Metode yang paling umum digunakan untuk mempelajari struktur protein kristalografi sinar-X. Dengan metode ini, kristal padat dari protein murni ditempatkan dalam sinar X-ray, dan pola sinar X dibelokkan digunakan untuk memprediksi posisi dari ribuan atom dalam kristal protein. Struktur primer Protein Struktur primer protein adalah urutan asam amino dalam rantai polipeptida. Struktur primer disatukan oleh ikatan peptida yang dibuat selama proses biosintesis protein. Dua ujung rantai polipeptida disebut sebagai carboxyl terminus (C-terminus) dan amino terminus (N-terminus) berdasarkan sifat kelompok bebas pada setiap ekstremitas. Penghitungan residu selalu dimulai pada ujung terminal-N (kelompok NH2), yang merupakan akhir di mana gugus amino tidak terlibat dalam ikatan peptida. Struktur utama protein ditentukan oleh gen yang bersesuaian dengan protein. Urutan nukleotida dalam DNA ditranskripsi menjadi mRNA, yang dibaca oleh ribosom dalam proses yang disebut translasi. Urutan asam amino dalam insulin ditemukan oleh Frederick Sanger, menetapkan bahwa protein memiliki urutan asam amino yang menentukan. Urutan protein adalah unik untuk protein itu, dan mendefinisikan struktur dan fungsi protein. Urutan protein dapat ditentukan dengan metode seperti degradasi Edman atau spektrometri massa tandem. Namun, sering kali, itu dibaca langsung dari urutan gen menggunakan kode genetik. Sangat disarankan untuk menggunakan kata-kata "residu asam amino" ketika membahas protein karena ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air hilang, dan karenanya protein terdiri dari residu asam amino. Modifikasi pasca-translasi seperti fosforilasi dan glikosilasi biasanya juga dianggap sebagai bagian dari struktur primer, dan tidak dapat dibaca dari gen. Sebagai contoh, insulin terdiri dari 51 asam amino dalam 2 rantai. Satu rantai memiliki 31 asam amino, dan yang lainnya memiliki 20 asam amino. Struktur sekunder protein Struktur sekunder protein adalah sub-struktur lokal yang sangat teratur pada rantai tulang punggung polipeptida yang sebenarnya. Dua jenis utama struktur sekunder, α-helix dan β-strand atau β-sheet, disarankan pada tahun 1951 oleh Linus Pauling et al. Struktur sekunder protein ditentukan oleh pola ikatan hidrogen antara kelompok peptida rantai utama. Mereka memiliki geometri yang teratur, dibatasi pada nilai-nilai spesifik dari sudut dihedral ψ dan φ pada plot Ramachandran. Baik α-helix dan β-sheet mewakili cara menjenuhkan semua donor ikatan hidrogen dan akseptor di tulang punggung peptida. Beberapa bagian protein dipesan tetapi tidak membentuk struktur biasa. Mereka tidak harus bingung dengan koil acak, rantai polipeptida yang tidak dilipat yang tidak memiliki struktur tiga dimensi yang tetap. Beberapa struktur sekunder berurutan dapat membentuk "unit super-sekunder". Struktur tersier protein Struktur tersier protein adalah struktur tiga dimensi molekul protein monomer dan multimerik. Α-heliks dan β-lipit-lembar dilipat menjadi struktur bulat yang kompak. Pelipatan ini didorong oleh interaksi hidrofobik non-spesifik, penguburan residu hidrofobik dari air, tetapi strukturnya stabil hanya ketika bagian-bagian dari suatu protein protein dikunci pada tempatnya oleh interaksi tersier tertentu, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen, dan pengemasan ketat rantai samping dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida sangat jarang pada protein sitosol, karena sitosol (cairan intraseluler) umumnya merupakan lingkungan pereduksi. Struktur kuartener protein Struktur kuarter adalah struktur tiga dimensi yang terdiri dari agregasi dua atau lebih rantai polipeptida individu (subunit) yang beroperasi sebagai unit fungsional tunggal (multimer). Multimer yang dihasilkan distabilkan oleh interaksi non-kovalen yang sama dan ikatan disulfida seperti pada struktur tersier. Ada banyak kemungkinan organisasi struktur kuaterner. Kompleks dua polipeptida atau lebih (mis. Banyak subunit) disebut multimer. Khususnya akan disebut dimer jika berisi dua subunit, trimer jika berisi tiga subunit, tetramer jika berisi empat subunit, dan pentamer jika berisi lima subunit. Subunit-subunit tersebut seringkali saling terkait satu sama lain melalui operasi simetri, seperti sumbu 2 kali lipat dalam dimer. Multimer yang terdiri dari subunit identik dirujuk dengan awalan "homo-" dan yang terdiri dari subunit yang berbeda disebut dengan awalan "hetero-", misalnya, heterotetramer, seperti dua alfa dan dua beta rantai hemoglobin. Struktur Protein Jenis protein dan contoh Protein berserat Protein berserat cenderung melakukan fungsi struktural, meskipun mereka juga terlibat dalam perlindungan, dukungan, dan mobilitas sebagai protein otot dan flagel. Mereka dicirikan oleh resistensi dan fleksibilitas mereka, yang tampaknya disebabkan oleh struktur sekunder yang mendominasi mereka. Keratin Keratin adalah jenis protein berserat yang merupakan bagian integral dari epidermis luar mamalia dan pelengkap eksternal terkait seperti rambut, kuku, atau tanduk. Kolagen Kolagen adalah protein paling banyak pada vertebrata. Itu terletak di daerah yang berada di bawah tekanan besar seperti kornea atau tendon. Protein globular Protein globular sangat kompak dan tidak seperti yang sebelumnya mereka larut. Mereka adalah protein pengangkut, antibodi, enzim, dll. Protein membran Protein membran membentuk antara 25 dan 80% dari struktur membran. Mereka dapat berupa saluran ion, reseptor sel, pengangkut, dan bahkan enzim. Heteroprotein Heteroprotein adalah yang terdiri dari bagian protein, yang disebut apoprotein, dan bagian non-protein, yang disebut kelompok prostetik. Mioglobin dan hemoglobin Di antara heteroprotein yang paling penting adalah mioglobin dan hemoglobin. Yang terakhir membawa oksigen dalam darah, yang lain di otot. Grup prostetik adalah kelompok heme; sebuah atom besi yang melekat pada struktur cincin yang kompleks. Baginya adalah karena kemampuan untuk mengikat oksigen dan mengangkutnya. Tanda Kekurangan Protein pada tubuh Kekurangan protein terjadi ketika asupan protein Anda tidak cukup untuk memenuhi kebutuhan tubuh Anda. Sementara kebanyakan orang Amerika mendapatkan protein yang cukup dalam makanan mereka, diperkirakan hampir satu miliar populasi dunia menderita asupan protein yang tidak memadai, menurut laporan Agustus 2014 di Annals of New York Academy of Sciences. Tanda dan gejala Kekurangan protein meliputi: Busung Hati berlemak Kuku rapuh Rambut rontok Kehilangan massa otot Pertumbuhan anak terhambat Infeksi yang meningkat Nafsu makan meningkat Peningkatan risiko patah tulang

Struktur primer Protein

Struktur Protein — jenis dan contoh